一、α-角朊高硫蛋白质同羊毛纤维结构及性质的关系（论文文献综述）
苏畅[1]（2021）在《功能角蛋白制备用酶在Bacillus subtilis中的高效表达与改造》文中研究说明角蛋白（Keratin）作为一种天然生物材料,具有良好的生物相容性与生物可降解性,在组织工程材料领域表现出广阔的应用前景。角蛋白酶（Keratinase）因具备独特的高效降解角蛋白纤维的特性,可有效提取毛发中的可溶性功能角蛋白,在角蛋白质资源的生物降解与角蛋白生物材料制备方面具有重要的研究价值与应用潜力。鉴于角蛋白酶的产量低和稳定性差是限制其工业化应用的主要原因,本研究以高效生产角蛋白酶及改善其热稳定性为目标,首先通过前导肽工程和启动子工程改造策略实现角蛋白酶的高效表达,进而应用计算机辅助设计与分子进化相结合的方法提高角蛋白酶的热稳定性;并以该角蛋白酶为催化剂,探索羊毛角蛋白的生物制备工艺,主要研究结果如下:（1）利用前导肽工程改造提高角蛋白酶的活性前导肽作为分子内伴侣,能够有效指导成熟酶的正确折叠以及活性构象的形成。本研究通过对重组Bacillus subtilis角蛋白酶Ker Bp的前导肽区域进行逐段截短,证明前导肽全长对成熟酶的表达具有至关重要的作用。通过对前导肽切割位点（P1）的氨基酸进行替换,发现芳香族疏水氨基酸苯丙氨酸有利于前导肽的切割,突变体Y（P1）F使角蛋白酶活性提升了1.7倍。另外,基于同源序列比对,对前导肽序列中非保守位点进行定点突变,获得6个酶活性显着提升的突变体,其中I（62）K突变体使角蛋白酶活性提高约2.2倍。进一步对上述6个位点构建饱和突变体文库,经过3轮有效筛选获得15个活性超过800 U·m L-1的突变体,其中突变体M7的酶活可达到1114 U·m L-1,较野生型提高6倍。（2）通过启动子元件改造调控宿主细胞生长与产酶过程研究发现随着活性和产量的提升,角蛋白酶对菌体内源性蛋白表现出降解能力,影响了B.subtilis宿主细胞正常的生长过程,导致菌体及产酶量的减少。本研究采用启动子元件改造调控宿主细胞生长与产酶过程,发现通过菌体密度依赖型启动子Papr E代替组成型启动子PHpa II,使产酶生物量获得提升,最高菌浓(OD600 nm)从8提高到10;酶活最高可达到2300 U·m L-1,是使用组成型启动子的2倍。通过对启动子的拷贝数进行优化,获得了重组菌角蛋白酶活性最高的二串联体启动子Papr E-Papr E,酶活可达3080U·m L-1。将启动子的-10区和-35区序列突变为σ因子识别的保守序列,进一步使酶活提高到3500 U·m L-1。另外,对培养基的碳源进行优化,促进了菌体的生长与积累,结果表明添加2%的葡萄糖能够延长菌体的生长时间,最大菌浓可达到15.6。同时产酶量也随着菌体生长时间的延长而增加,培养84 h后达到峰值4200 U·m L-1。（3）借助计算机辅助策略改造关键Loop区域提高角蛋白酶热稳定性角蛋白酶的热稳定性是其在高温下高效降解羊毛纤维等角蛋白质资源的先决条件,本研究基于计算机辅助设计与蛋白质工程改造相结合,提升角蛋白酶Ker Bp的热稳定性。通过计算机辅助计算与分析,预测了角蛋白酶Ker Bp的3段高柔性Loop以及一个与钙离子结合相关的Loop,并定位了其中对稳定性贡献较小的氨基酸残基。另外,基于同源序列比对分析,将Ker Bp序列中出现的“低频氨基酸”残基替换为同源序列中该位点的“高频氨基酸”。共构建了65个单点突变体,采取虚实结合的筛选策略,在保持酶活的基础上,获得了6个热稳定性提升的突变体,进一步通过组合突变构建获得6个位点的协同改造突变体,使角蛋白酶在60℃下的失活半衰期从17.3 min提高至66.1 min,并且最适反应温度从40℃提高至60℃。（4）利用角蛋白酶对羊毛纤维的可控降解制备大分子功能角蛋白角蛋白是性能卓越、极具应用潜力的生物材料,但由于天然的角蛋白结构紧密、可溶性差,难以直接作为生物材料进行应用。而采用化学法制备角蛋白通常会破坏分子上的活性基团,因此探索大分子、可溶性角蛋白的酶法制备具有重要意义。本研究利用自主开发的角蛋白酶水解废弃羊毛,制备出主要分子量约为45 k Da和28 k Da的可溶性角蛋白,其羊毛溶解率达68.1%,角蛋白提取率为33.7%。详细考察了羊毛的酶解过程,发现角蛋白酶能够从羊毛纤维的鳞片层进行逐层水解,最终实现羊毛复杂结构的破坏及溶解,通过对过程条件的控制,能够提取获得大片段可溶性羊毛角蛋白。体外评价结果显示,该角蛋白提取物具有良好的生物相容性,表现出明显的促细胞增殖和迁移的作用,并且具有较强的抗氧化性。为探索角蛋白提取物在生物组织材料领域的应用,研究利用角蛋白自组装特性制备获得水凝胶;小鼠成纤维细胞的体外培养实验结果表明该角蛋白凝胶具有良好的生物相容性,可作为细胞生长的支架材料。小鼠体内伤口促愈实验探究表明其能够通过促进成纤维细胞的增长和迁移以及加速形成新生血管和胶原沉积达到促进伤口修复的效果,证明该角蛋白水凝胶是一种优良的伤口敷料。
包伟[2]（2021）在《滚筒干衣机中热湿机械作用下羊毛针织物毡缩研究》文中研究指明羊毛织物发生尺寸收缩变化的原因一般来说有三种:松弛收缩、由含水率变化引起的收缩和毡缩。其中,由含水率变化引起的收缩是可恢复的,而“毡缩”引起的尺寸变化是不可恢复的,其发生机制与羊毛纤维鳞片的定向摩擦效应有关。羊毛织物在干衣机滚筒烘干过程中容易发生毡缩,这是人们使用干衣机护理羊毛产品的一大痛点。然而,在干衣机热、湿、机械作用下的羊毛织物毡缩规律、原因以及机理问题鲜有研究。本文基于课题组搭建的参数可调控的织物烘干动态测控平台,探究了干衣机中织物温度、含水率以及机械作用对羊毛织物尺寸收缩（尤其是毡缩）的影响规律以及原因,深入分析并完善了羊毛织物在干衣机环境条件下的毡缩机理。主要研究内容与结果如下:（1）探究了滚筒烘干过程中织物密度与防缩整理方式对羊毛针织物尺寸收缩变化的影响。采用改变不同烘干周期烘干时间的方法,研究不同密度以及不同防缩整理羊毛针织物在滚筒烘干不同阶段的尺寸收缩变化规律;采用多次累积烘干的方法,探究不同防缩整理羊毛针织物尺寸收缩的规律及原因。结果表明,干衣机中未经防缩整理羊毛针织物纵横向尺寸收缩均随纵横向密度的增大而减小,且基本呈线性趋势。这是因为在干衣机相同热、湿和机械作用条件下织物越松散,纤维越容易发生相对位移,从而促进毡缩。未经防缩整理羊毛针织物在烘干前期尺寸收缩持续增大,在烘干后期含水率较低时尺寸收缩较小;而经过防缩整理羊毛针织物在烘干过程中的尺寸收缩主要发生在织物含水率低于30%时,随着进一步干燥,尺寸收缩进一步增大。多次累积烘干实验中,未经防缩整理羊毛针织物每次烘干均会发生尺寸收缩,呈现毡化现象;而经过防缩整理羊毛针织物随着烘干次数的增加尺寸收缩率无显着增大,甚至有所降低,这是因为经过防缩整理羊毛纤维表面的鳞片结构被破坏,其尺寸收缩并非由毡化引起,而是主要与滚筒烘干过程中织物含水率变化有关。研究结论为差异化设计未经防缩整理和经过防缩整理羊毛织物的烘干方法提供了依据。（2）探究了织物含水率和温度对羊毛针织物尺寸收缩的影响及原因。改变织物初始含水率和干衣机加热丝功率,探究干衣机中织物含水率和温度对羊毛针织物尺寸收缩的影响;测试了干、湿羊毛纤维的定向摩擦效应,并分析了水分影响羊毛纤维性能进而影响毡缩的机理。结果表明,在20℃温度条件下,当织物初始含水率小于15%时,未经防缩整理羊毛针织物的毡缩随含水率的提高而快速增大;当织物含水率大于15%,随着织物含水率的提高,毡缩无显着增加。羊毛湿纤维的定向摩擦效应低于干纤维定向摩擦效应。分析得出,在一定范围内随着织物含水率的增加,羊毛纤维容易发生玻璃化转变,纤维刚度、初始模量降低,加速了织物毡缩。温度升高时,羊毛纤维吸附较少的水即发生玻璃化转变,因而温度和含水率共同影响羊毛织物的毡缩。（3）探究了滚筒干衣机中机械作用方式和强度对羊毛针织物毡缩的影响及原因。变化滚筒转速使得羊毛织物在干衣机中产生不同的运动方式,采用织物运动追踪系统记录示踪织物几何中心点位置分布,测量脱线布的脱线率表征不同转速下总的机械作用强度,进而分析机械作用方式和强度对羊毛织物毡缩的影响和原因。结果表明,在干衣机滚筒转动过程中,机械作用强度越大,羊毛织物的毡缩越大。依据动量定理、动能定理并结合织物运动轨迹,当织物做抛落运动时,织物受到的撞击力随滚筒转速的增大而增大;根据织物运动轨迹面积大小,判断织物间摩擦作用强度随滚筒转速的增大而减小。织物间的摩擦作用比织物与筒壁之间的撞击作用对羊毛织物毡缩的影响（贡献）显着。毡缩主要发生在机械作用力施加的方向,而垂直于织物面的机械作用对羊毛织物毡缩的贡献很小。（4）基于温度、含水率以及机械作用方式和强度对羊毛针织物尺寸收缩影响的研究结果,兼顾烘干速率、单位能耗除湿量、烘干均匀度以及织物外观平整度等性能指标,从织物运动的角度分别提出了不可机洗羊毛产品（以未经防缩整理羊毛针织物为代表）和机可洗羊毛产品（以氯化-赫克塞特整理羊毛针织物为代表）的烘干方案,即在烘干过程中,对于不可机洗羊毛产品,要求避免与接触物之间发生表面切向的机械作用;对于机可洗羊毛产品,优选抛落高度较大且偶尔伴有翻滚的运动方式。上述烘干方案与现有羊毛织物“平铺烘干”或“贴壁烘干”的方法相比,能耗可大大降低。本文的创新点主要有以下四点:（1）揭示出滚筒烘干过程中未经防缩整理和经过防缩整理羊毛表面结构的差异造成不同的尺寸收缩变化和机理。即,未经防缩整理羊毛针织物发生的尺寸收缩主要由毡化引起;而经过防缩整理羊毛针织物的尺寸收缩主要由含水率降低引起。（2）揭示了滚筒烘干过程中未经防缩整理羊毛针织物含水对其毡缩的影响机理。即,吸附水影响羊毛纤维弯曲性能、弹性等机械性能,在一定范围内含水较多的羊毛纤维,其刚度、初始模量较低,在机械作用下更容易发生缠结及拉紧,从而加剧羊毛织物毡缩。（3）基于干衣机平台中示踪织物运动过程的位置分布以及脱线布的脱线率,研究发现滚筒转动过程中机械作用方式和强度均对羊毛织物毡缩程度有显着影响。相同机械强度下,滚筒转动过程中织物间摩擦作用比织物与筒壁间的撞击作用对羊毛织物毡缩的影响（贡献）显着。羊毛织物的毡缩主要发生在机械作用力施加的方向。（4）提出了不可机洗羊毛织物和机可洗羊毛织物的烘干新方案。即,在烘干过程中,对于不可机洗羊毛织物,重点要避免毡缩,要求避免与接触物之间发生表面切向的机械作用;对于机可洗羊毛织物,重点要提高烘干效果和降低能耗,优选抛落高度较大且偶尔伴有翻滚的运动方式。上述烘干方案与现有羊毛织物“平铺烘干”或“贴壁烘干”的方法相比,能耗可大大降低。从理论意义来讲,探究滚筒干衣机中热、湿、机械作用对羊毛针织物收缩的影响规律及其原因,有利于丰富和深化羊毛织物毡缩机理。从实际意义来讲,优化设计的羊毛织物滚筒干衣机程序不仅达到了降低未经防缩整理羊毛织物毡缩的目的,而且总体烘干能耗大大降低。
彭政[3]（2020）在《芽孢杆菌降解羽毛角蛋白关键步骤解析及角蛋白酶的高效表达》文中提出角蛋白酶是一种特异性水解角蛋白的蛋白酶,在角蛋白废弃物生物回收中有着重要的应用前景。但目前面临着催化自然角蛋白底物效率较低的困境。本论文主要围绕芽孢杆菌降解羽毛角蛋白的关键步骤以及角蛋白酶高效表达两方面展开研究,以解决基于角蛋白酶生物转化羽毛角蛋白废物效率低下的问题。主要研究结果如下:（1）利用共培养模式构建人工菌群用于羽毛角蛋白高效降解微生物菌群可以通过菌种之间的分工来分配代谢负担和发挥协同作用,具有有效转化复杂底物的能力和可模块化性。在本研究中,通过分析两株菌降解羽毛角蛋白的体系特征,发现B.licheniformis BBE11-1分泌的角蛋白酶活性低于S.maltophilia BBE11-1,但是细胞外酶系更丰富。基于微生物降解角蛋白的过程是以角蛋白酶为主多因素协同作用的理论基础,开发并优化共培养体系用于羽毛角蛋白降解。结合温度转换策略,在3-L发酵罐中仅48 h后50 g×L-1羽毛的降解率便达到了81.8%,显着地提升了角蛋白酶分泌菌株降解羽毛的效率。（2）解析了半胱氨酸循环代谢过程是芽孢杆菌降解角蛋白的关键步骤半胱氨酸是角蛋白降解的特征产物。在本研究中,通过分析发现半胱氨酸在芽孢杆菌细胞内可通过两步代谢反应产生亚硫酸盐,并且在体外证实亚硫酸盐对角蛋白酶水解羽毛角蛋白具有协同作用。基于此,提出半胱氨酸循环代谢步骤介导了分泌角蛋白酶的芽孢杆菌降解羽毛角蛋白的能力。随后通过构建半胱氨酸代谢和亚硫酸盐转运途径的关键基因缺失菌株,发现突变株△yde D、△Cdo1、△Ast1、△SSU1和△Cdo1△SSU1利用LCys转化产生的亚硫酸盐能力以及降解羽毛角蛋白的能力显着降低。进一步,将角蛋白酶和亚硫酸盐的协同体系植入B.subtilis WB600中并建立代谢模型,通过强化Cdo1和Ast1表达强度,发现菌株BSKer-43-CA和BSKer-566-CA代谢LCys产亚硫酸盐的能力分别提高了69.63%和37.06%,羽毛水解产物中的可溶性蛋白质含量也相应增加35.82%和26.87%。（3）构建并优化了角蛋白酶异源表达系统高活性的角蛋白酶对应着更好的羽毛角蛋白降解能力。在本研究中,通过使用组成型启动子p43可获得活性最高的胞外角蛋白酶Ker Z1。Ker Z1的最适p H和温度分别为10和60℃。利用RBS计算器v2.0预测角蛋白酶翻译水平,发现随着RBS序列移近翻译区域,其对翻译起始效率的影响降低。在-13至-18区域实施饱和突变,筛选获得最佳突变体RBS3的胞外角蛋白酶活性为22600.1 U×m L-1。RBS3在15-L发酵罐中的胞外角蛋白酶活性和生产率分别为426600.3 U×m L-1和15235.7 U×m L-1×h-1。利用角蛋白酶和亚硫酸盐协同水解100 g×L-1羽毛12 h,水解产物中总氨基酸含量达到56.6 g×L-1。（4）工程化前导肽提升角蛋白酶活性前导肽对角蛋白酶的活性表达至关重要。在本研究中,通过逐个截断前导肽二级结构以及前导肽切割位点P1的氨基酸替换证实了前导肽决定了角蛋白酶的胞外活性。通过序列比对和定点突变,得到7个突变体的角蛋白酶活性增加了16%66%。基于三密码子饱和突变,同时修饰了6个位点的氨基酸,利用较小的突变体文库筛选获得最佳突变体2-D12在摇瓶中的角蛋白酶活性达到227300.6 U×m L-1。利用工业化培养基,通过实时控制发酵过程并结合流加补料策略,突变体2-D12在15-L发酵罐中的角蛋白酶活性达到610800.9 U×m L-1,为目前报道的最高水平。2-D12协同亚硫酸盐在12 h内对100g×L-1羽毛的水解率达到90.67%,水解液中的总氨基酸含量为65.8 g×L-1,并包含分子量为1 k Da左右甚至更小的生物活性短肽。
米翔[4]（2020）在《废弃角蛋白绿色改性及其再生纤维的开发》文中进行了进一步梳理纤维短缺已经成为全球最突出的问题之一。一方面,天然纤维产量严重受限于土地、水等自然资源,近十年来没有明显增长;另一方面,由于化石资源有限以及环境污染问题,涤纶等石油基合成纤维的发展受到很大制约。然而,自2018年以来,世界纺织纤维的年消耗量已经突破1亿吨,并且不断扩大。因此,寻找纺织纤维的替代来源是亟待解决的问题。角蛋白作为羽毛、羊毛、猪毛、牛毛等农业副产品和废弃物的主要成分,来源非常丰富。据估计,全球每年来自屠宰业和纺织工业的角蛋白废弃物超过千万吨,是非常可观的生物质资源。角蛋白大分子的分子量超过10 kDa,而且富含可形成二硫键交联的半胱氨酸残基（7-20%）。大量分子内/分子间二硫键交联使得角蛋白材料具有优于其它蛋白质材料的机械性能和耐水稳定性。但是,废弃角蛋白资源化利用的情况并不乐观。目前只有少部分的废弃角蛋白被高压汽蒸水解后作为低营养价值和低附加值的动物饲料添加剂,大部分角蛋白被焚烧或填埋处理。角蛋白资源的不合理利用极大地浪费了这些宝贵的蛋白质资源。利用角蛋白废弃物制备再生纤维,不仅可以缓解纤维短缺造成的压力,而且可以有效提升废弃角蛋白的附加值。将羽毛、羊毛等天然角蛋白材料（NKM）解聚为线性角蛋白大分子,是制备再生角蛋白纤维（RKFB）的前提。大量存在的二硫键交联,一方面使得NKM拥有优异的机械性能,另一方面也为其溶解带来了困难。角蛋白的溶解必须首先断裂二硫键交联。氧化、还原、水解、酶解、加热、加压等方式都可以使二硫键断裂,但是只有还原法在断裂二硫键的同时,对主链结构的损伤程度小。另外,还原断裂的二硫键在合适的时候有可能重建,从而保障RKFB的良好机械性能和耐水稳定性。因此,还原法最适合用于制备RKFB。但是,迄今为止,即使利用还原法提取角蛋白以制备RKFB,其机械性能也不如羊毛、黏胶等目前常用的纤维,达不到纺织纤维的应用需求。主要原因是RKFB分子结构中二硫键交联程度和结晶度都与NKM相差太大。为了改善RKFB的机械性能,使之达到纺织纤维的应用需求,本论文探索了三种再生角蛋白材料（RKM）的绿色改性方法,分别是无毒寡糖衍生物交联改性、氨基酸增强体复合改性和二硫醇扩链改性,主要是通过提高RKM的交联程度或结晶度来实现各项性能的提升。其中,二硫醇扩链改性法对RKM性能的提升效果最显着,因此利用该方法开发了RKFB的制备方法。经过二硫醇扩链改性后,RKFB的机械性能提升明显,可以达到纺织纤维对机械性能的需求。具体研究内容如下:（1）首先,为了便于深入研究RKM的结构与性能的关系,首次建立了利用凝胶渗透色谱-光散射联用技术（GPC-LS）量化分析角蛋白的分子量和分子量分布（MWD）的方法。利用废弃角蛋白开发高品质的RKFB,必须深入探究角蛋白的分子结构。然而,作为重要的分子表征,角蛋白分子量的量化分析仍然存在挑战性。用于低交联蛋白质的常规分子表征方法通常需要将其溶解在适当的溶剂中,而独特的高交联度使得角蛋白不溶于一般的溶剂或在溶剂中发生降解。在此,我们开发了一种基于表面活性剂-蛋白质结合原理的定量分析角蛋白分子量分布的新方法——GPC-LS-SDS法,其在分析测试之前能够有效地解开角蛋白主链而最大程度地保留主链结构的完整性。结果表明,再生羽毛角蛋白是由分子量为9.9 kDa、19.9 kDa、31.5 kDa和100.3kDa的多肽链组成,它们的百分占比分别为47.5%、26.1%、11.8%、14.6%。GPC-LS-SDS图谱中4个峰对应着十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE,一种定性分析蛋白质分子量的常用技术）图谱上的四个条带,GPC-LS-SDS图谱上四个峰的强弱顺序与SDS-PAGE上条带的强弱顺序一致。但是GPC-LS-SDS法可以提供准确的分子量、分子量分布等量化分析数据,而SDS-PAGE不能。定量分析高交联角蛋白MWD的方法的建立,可以为深入研究RKFB的结构-功能关系和角蛋白生物仿生设计提供基础,并能够用于下文探讨交联程度对RKM性能的影响。（2）无毒寡糖衍生物交联改性主要是通过外加交联增加分子间作用力来改善RKM的性能。交联是改善生物大分子机械性能的常用方法。但是,目前常用的大多数蛋白质交联剂,要么毒性大、价格高,要么交联效率低。在本研究中,无毒高效的寡糖衍生物——氧化蔗糖（OS）被用来改善再生角蛋白薄膜（RKFM）的性能。角蛋白膜机械性能随交联程度升高先升高后降低。交联改性后,RKFM的拉伸强度和断裂伸长率分别提升了79%和216%,性能提升幅度超过其它的大多数安全交联剂。利用1H NMR和13C NMR探讨了OS和角蛋白之间的交联反应机理:即交联剂上的醛基与角蛋白上的氨基反应,生成席夫碱和缩醛胺。作为一种绿色可行的角蛋白改性方法,OS交联可显着提高蛋白材料的各项性能。该方法的提出有利于再生角蛋白产品的开发以及角蛋白废弃物的资源化。（3）氨基酸增强体复合改性主要是通过添加与角蛋白相容性好的纳米颗粒来改善RKM的性能。纳米级或亚微米级的多糖或合成聚合物是蛋白质材料常用的增强体,但是它们与角蛋白的界面相容性并不理想。在本研究中,具有优异界面相容性和生物安全性的亚微米胱氨酸颗粒被用于增强改性RKFM。未改性的RKFM质地脆、韧性差,而复合改性后的RKFM展现出良好的柔韧性和机械强度。复合改性后,RKFM的干态强度和湿态强度分别提升了82%和72%。复合膜在干态和湿态下的强度分别为68 MPa和6.4 MPa,远高于大多数通过其他方法制备的RKFM。胱氨酸颗粒与角蛋白之间良好的界面相容性,可以有效阻止拉伸过程中微裂纹的扩展,是复合角蛋白膜的机械性能得以提高的主要原因。体外细胞实验表明胱氨酸增强体复合不影响RKFM的细胞相容性。凭借固有的生物相容性和改善的湿态机械性能,复合改性角蛋白膜展现出良好的生物医学应用潜力。（4）二硫醇扩链改性主要是通过对二硫键的扩展来提高交联程度和结晶度,从而改善RKM的性能。角蛋白的再生与应用研究已经有几十年的历史,但是再生角蛋白产品的机械性能、耐水稳定性等性质仍然与天然角蛋白材料存在巨大差距。主要原因是很难恢复天然角角蛋白材料的交联度和结晶度。目前,常用于角蛋白溶解的还原剂主要是巯基乙醇、半胱氨酸等单硫醇还原剂。角蛋白的解交联过程中,这些单硫醇还原剂很容易将角蛋白二硫键还原成自由巯基,从而达到溶解角蛋白的目的。在材料固化过程中,自由巯基可以被重新氧化成二硫键。然而,由于固化的角蛋白材料中分子链的移动性受限,使得不同分子链上的自由巯基的碰撞概率低。另外,过量的单硫醇还原剂容易与角蛋白上的自由巯基形成二硫键结合,减少了角蛋白上可形成二硫键交联结合位点的数量。较低的二硫键交联程度导致RKM的机械性能较差。在本研究中,我们利用具有二硫醇结构的二硫苏糖醇（DTT）来延伸角蛋白固有的二硫键,以增强RKFM的柔韧性和耐水稳定性。经二硫醇扩链改性后,RKFM的湿态延伸率、湿态强度和泡水后重量保留率分别提升了650%、600%和10%。与单硫醇的还原剂不同,二硫醇的DTT可以像“桥”一样将不同分子链上的自由巯基连接起来,允许更高程度的二硫键重建和长距离交联的形成。另外,二硫醇扩链作用有利于β-折叠结构的形成。同时拥有高交联度和高结晶度是扩链改性RKFM具有优异机械性能的主要因素。另外,体外细胞毒性测试表明二硫醇扩链改性不会改变角蛋白产品的细胞相容性。二硫醇扩链改性可赋予RKM优异的机械性能,在高交联材料的再生利用方面具有广阔的应用前景。二硫醇扩链改性法的提出,使得性能可媲美天然羽毛、羊毛的RKFB的开发成为可能。（5）相比于无毒寡糖衍生物交联改性和氨基酸增强体复合改性,二硫醇扩链改性对RKM性能的提升效果最显着,因此我们开发了利用二硫醇扩链改性制备再生角蛋白纤维（DE-RKFB）的方法。无论是干态下还是湿态下,DE-RKFB都保留了天然羽毛80%的机械强度,并且表现出高于天然羽毛150%的断裂伸长率。同时获得高交联度（包括胱氨酸二硫键交联以及通过二硫醇扩链作用引入的长距离交联）和高结晶度（包括α-螺旋和β-折叠结构等有序结构）,是DE-RKFB同时具有高强度和高韧性的主要原因。高品质角蛋白纤维的开发,不仅可以为纺织工业提供新新型可持续的纤维材料来源,而且可以显着提升废弃角蛋白材料的附加值。综上所述,单独提高结晶度或交联度都可以提升RKM的性能,但是提升效果有限;而同时提高结晶度和交联度,可显着提升RKM的机械性能。二硫醇扩链改性是一种同时提升结晶度和交联度的简单有效的方法,利用二硫醇扩链改性制备的RKFB能够达到纺织纤维所需要的性能。二硫醇扩链改性不仅有助于角蛋白废弃物向高品质RKFB的转化,而且对高交联材料的再生和工业化应用具有指导意义。
李文浩[5]（2019）在《绵羊角蛋白基因鉴定及毛用性状关联性研究》文中研究说明羊毛是人类最早开始利用的天然纤维之一。世界绵羊业通过改良现有绵羊品种的产毛性状以满足国际羊毛市场需求。应用基因标记技术（Gene Markers）可从绵羊基因库中筛选、标记目的基因。分子水平上对绵羊毛用性状进行改良,可以缩短育种进程,提高育种效率。角蛋白中间丝蛋白（Keratin Intermediate Filament Proteins,KIFs）和角蛋白关联蛋白（Keratin Associated Proteins,KAPs）是组成羊毛纤维的主要结构蛋白,分别由KRTs和KRTAPs编码。已有研究发现这两个基因家族成员的变异表达与羊毛性状存在相关。候选基因法可用于鉴定羊毛表型性状相关的潜在遗传标记,主要对原毛重（GFW）、净毛重（CFW）、产毛率（Yield）、平均纤维直径（MFD）、平均纤维长度（MSL）、平均纤维曲率（MFC）、平均纤维强度（MSS）、纤维直径标准差（FDSD）、纤维直径变异系数（CVFD）、粗毛率（CEM）、刺痒因子（PF）和毛色（Clour）等绵羊羊毛性状产生影响的遗传标记进行筛选。目前对这两个基因家族在绵羊中的研究还不完善。本论文的研究内容主要针对5个角蛋白关联蛋白基因（KRTAP6-1、KRTAP8-1、KRTAP15-1、KRTAP20-2和KRTAP27-1）和1个角蛋白中间丝蛋白基因（KRT81）。以新西兰罗姆尼羊（Romney）、美利奴羊（Merino）、美利奴羊（Merino）×南丘羊（Southerndown）的杂交后代为研究对象,参考其他物种已知的KRTAPs和KRTs序列,采用基因组分析、同源性搜索和进化分析方法,筛选绵羊毛用性状疑似基因,通过基因扩增测序,分析鉴定绵羊角蛋白家族基因新成员;应用PCR-SSCP和测序相结合的技术,筛选新基因的SNPs,比较基因变异在不同类群间的差异,分析SNPs与羊毛性状的相关性。主要结果如下:（1）对381只新西兰罗姆尼羊KRTAP6-1进行多态性检测及毛用性状关联性分析。结果共发现4个等位基因（A、B、E和F,未发现新的等位基因）。A的存在与新西兰罗姆尼羊较高的CVFD、CEM和MFD相关,AA型绵羊高于AB和BB型绵羊（P<0.05）。若以提高罗姆尼羊CVFD、CEM及MFD为育种目标,KRTAP6-1可作为绵羊毛用性状改良的分子标记基因。（2）对406只新西兰罗姆尼羊KRTAP8-1的多态性与毛用性状进行相关性分析。共发现5个等位基因（A-E）,基因型为AD、BD的绵羊GFW、CFW和MFD 3个性状明显高于基因型为AA、AB和AC的绵羊（P<0.001）;基因型为AD、BD的绵羊PF相比较其他基因型绵羊明显降低,（P<0.05）。结果表明,绵羊KRTAP8-1可作为提高产毛量的潜在分子标记。（3）在573只绵羊中检测到KRTAP15-1共有4个等位基因（A-D）,编码区内发现4个SNPs,其中3个非同义突变。等位基因B的存在与绵羊Yeild的降低相关（P<0.05）,而等位基因C的存在与Yield的增加相关（P≤0.05）。对GLMM（一般线性混合模型）中的其他变体进行校正时,这种相关性不受影响;C的存在还与较低的纤维直径标准差FDSD相关（P<0.05）,并对MFD和PF有降低的趋势,P值分别为0.098和0.08。基因型为AC的绵羊产毛率高于基因型为AA或AB的绵羊产毛率。结果说明KRTAP15-1可作为提高绵羊产毛率的潜在分子标记。（4）以人类KRTAP20-1（登录号:NM181615）的序列为参考设计引物,对假定绵羊KRTAP20-1基因进行PCR扩增。聚丙烯酰胺凝胶电泳结果发现8个等位基因（A-H）,测序发现扩增序列与人类KRTAP20-1具有高度同源性,但又区别于其他基因序列,说明扩增序列就是绵羊KRTAP20-1,并定位于绵羊1号染色体,属于高甘氨酸-酪氨酸蛋白（HGT-KAP）。序列分析中存在一处12-bp的插入/缺失和6个SNPs;等位基因A的存在与绵羊MFD、FDSD和PF的降低相关（P<0.001）;等位基因C的存在与绵羊GFW和Yield的降低相关（P<0.05）。KRTAP20-1的变异影响羊毛产量和平均纤维直径,可作为绵羊毛用性状改良的分子标记。（5）以人类KRTAP27-1编码序列（登录号:AB096937）为参考设计引物,扩增绵羊假定KRTAP27-1序列,对549只新西兰罗姆尼羊PCR-SSCP检测后发现4个等位基因,（A-D）,共6种基因型（AA、AB、AC、BB、BC和BD）;测序结果与人类KRTAP27-1基因序列比对具有高度同源性,可确定扩增序列即为绵羊KRTAP27-1,定位于绵羊1号染色体,属高硫蛋白（HS-KAP）。检测到5个SNPs,其中2个为非同义突变,在c.72C/A和c.442T/G引起P.Asp24Glu和P.Ser148Pro的氨基酸改变。等位基因B的存在与绵羊GFW、CFW和MSL的增加相关（P<0.05）。结果说明KRTAP27-1可以作为绵羊产毛量的潜在分子标记。（6）以绵羊KRT81（登录号NM002281）序列为参考设计引物,对402只新西兰罗姆尼羊进行PCR-SSCP检测,结果发现3个等位基因（A、B和C）,在编码区存在一处24-bp的插入。羊毛表型性状的关联性分析发现,C的存在与新西兰罗姆尼羊GFW和CFW的增加相关（P<0.05）;A的存在对新西兰罗姆尼羊GFW有降低的趋势（P=0.061<0.2）;B的存在对新西兰罗姆尼羊CFW的降低相关（P<0.05）,并使新西兰罗姆尼羊的产毛率有降低的趋势（P=0.067<0.2）。结果表明,KRT81可作为提高新西兰罗姆尼羊羊毛产量的候选基因。结论:本论文中涉及的研究鉴定出绵羊KAPs家族2个新成员,分别是:KRTAP20-1和KRTAP27-1。检测发现绵羊KRTAP6-1、KRTAP8-1、KRTAP15-1、KRTAP20-1、KRTAP27-1和KRT81的变异都与羊毛性状相关,可以作为羊毛性状分子标记辅助选择育种的候选基因。
薛海军[6]（2019）在《基于不同尺度羊毛纤维结构体钙钛矿金属—有机框架研究》文中研究指明本论文以羊毛为研究基础。第一部分,采用物理和化学相结合的方法,通过甲酸和机械搅拌作用去除羊毛鳞片,再以去鳞片的羊毛为载体,负载Fe3O4/多巴胺/ZIF-8,制备出可以吸附重金属离子的羊毛改性材料。第二部分,对羊毛微小结构体的分离及其应用进行深入地研究。探究了甲酸加热及机械搅拌时间、超声辐照时间对羊毛分解的影响,优化出最佳的皮质细胞分离工艺,并对正皮质和副皮质细胞进行分离提取,用亚甲基蓝染色法对分离提取结果进行鉴别。再以皮质细胞为载体,采用水热法负载纳米TiO2,制备具有可见光催化效果的催化剂材料。第三部分,制备羊毛掺杂的BiFeO3/TiO2光催化材料并对其光催化性能进行简单的探究。借助扫描电子显微镜、透射电子显微镜、X射线衍射、红外光谱、热分析技术、紫外可见漫反射光谱等现代分析表征技术对形貌及结构进行了表征,并对性能进行了测定。结果如下:（1）甲酸煮沸和机械搅拌处理时间为20 min时,羊毛鳞片完全去除。经过改性处理后的去鳞片羊毛纤维表面依次形成了Fe3O4颗粒层、聚多巴胺层和ZIF-8层。改性后的去鳞片羊毛具有超顺磁性能,饱和磁化强度为83.133 emu/g。经过改性后的羊毛吸附重金属铬离子性能显着提高,吸附量为Qe羊毛/多巴胺/ZIF-8=1.9 mg/g,去除率为Re羊毛/多巴胺/ZIF-8=38%。（2）羊毛结构体分离最佳工艺为甲酸煮沸搅拌时间180 min,超声时间60 min,采用平衡密度梯度离心法成功分离提取到正皮质和副皮质细胞,用亚甲基蓝染色法区分验证正皮质和副皮质细胞,正皮质细胞被亚甲基蓝染上深蓝色,副皮质细胞染上浅蓝色。水热负载纳米TiO2后的正皮质细胞对可见光的吸收最多,禁带宽度变窄,为2.69 eV。降解亚甲基蓝效果最好,光照70 min,降解率达到92%;降解速率常数k最大,光催化活性最好。（3）羊毛掺杂的BiFeO3禁带宽度变窄,去鳞片羊毛浸渍1次BiFeO3溶胶制备的粉末负载TiO2后光催化性能最好,表观速率常数最大,kapp=0.01999 min-1。论文中图36幅,表6个,参考文献65篇
张思琪[7]（2017）在《原子层沉积对蛋白质纺织品疏水与光催化整理的研究》文中研究说明羊毛和蚕丝织物都是优良的蛋白质纤维制品,但其都存在易沾污,不易清洗等问题,因此对其进行功能化的疏水整理具有重要意义。另外蚕丝纤维具有较大的比表面积和层级结构以及优良的生物相容性,可被用作生物模板制备纳米材料。本研究运用原子层沉积（Atomic Layer Deposition,ALD）技术分别在羊毛织物和蚕丝织物上沉积纳米Al2O3和TiO2薄膜,给予织物疏水功能;利用ALD技术在蚕丝纤维上沉积纳米TiO2薄膜,通过煅烧获得高比表面积具有光催化性能的蚕丝纤维型纳米TiO2。论文采用ALD技术在羊毛织物表面沉积纳米Al2O3薄膜,并对沉积前后羊毛织物的微观结构及性能进行表征。扫描电子显微镜（SEM）、X射线荧光光谱（XRF）及X射线衍射（XRD）结果显示经过ALD处理的羊毛织物表面沉积了均匀且保形性好的纳米Al2O3薄膜,ALD处理后的羊毛织物表面的粗糙度比处理前的增大了;静态接触角和动态接触角测试显示经过ALD处理的羊毛织物具有超疏水表面。论文在蚕丝织物表面原子层沉积不同循环数的纳米TiO2薄膜,利用SEM、热重（TG）分析、力学性能测试、接触角测试及耐磨测试对蚕丝织物的性能进行分析。结果表明在蚕丝织物表面沉积上了纳米TiO2薄膜,且ALD技术对蚕丝织物的热学性能没有影响、力学性能基本不变,经过ALD处理的蚕丝织物的接触角从沉积前的0°升至133°,且TiO2薄膜的厚度对疏水性能没有影响,并且ALD薄膜与蚕丝织物有良好的结合力。以蚕丝纤维为生物模板,在其表面原子层沉积纳米TiO2薄膜,煅烧处理后获得蚕丝纤维型纳米TiO2。SEM图像及XRD衍射图谱显示煅烧后获得的纳米TiO2依然保持蚕丝纤维的形态,且为锐钛矿型的TiO2;利用氮气等温吸脱附法获得蚕丝纤维型纳米TiO2的吸脱附曲线,计算得出其Brunauer-Emmett-Teller（BET）比表面积为169.669 m2/g,其最大几率孔径为9.218 nm;通过光催化降解甲基紫溶液,表明蚕丝纤维型纳米TiO2具有很好的光催化效果。
涂凰[8]（2017）在《基于羊毛角蛋白/丝素蛋白复合膜的制备及其性能表征》文中研究说明作为天然的蛋白纤维,羊毛和蚕丝各自具有独特的力学性质和良好的生物相容性,同时在骨材料科学中已有初步探索和研究。羊毛大分子中的二硫键维持着三维网络结构的稳定,是决定其理化性质的关键因素;拉伸过程中α螺旋结构向β折叠构象的转变赋予羊毛纤维具备应变强化的能力。丝素蛋白纤维中的甘氨酸、丙氨酸和丝氨酸构成其重链中高度重复序列单元,呈现反平行β折叠构象,并在氢键作用下规整排列为β结晶结构。故本文以羊毛角蛋白和丝素蛋白这两种天然生物材料作为研究对象,通过对两者的复合溶液以及成膜以后微观结构的研究,从而达到调控材料力学和降解性等宏观性能的目的,明确成膜结构与性质的关系并建立对应的成膜方法与条件,为生物领域膜材料的选用增加可能性。本论文首先采用溶液浇铸法制备具有致密结构的羊毛角蛋白薄膜,且以生物相容的羟基磷灰石HA颗粒对其宏观性能进行增强。随着HA含量的增加,复合膜的厚度均匀性、结晶度、耐水、耐热的性能和机械性能均有所改善;HA的引入不会改变角蛋白的构象,且HA含量为5wt%时,复合膜的力学性能最优。然而,HA作为一种高结晶度、高强度模量、极小断裂应变的晶体,与角蛋白基体的模量相差很大,这种本质差距表现在HA含量过高的条件下,复合膜受力后在基体与HA分离的界面产生较大的剪切应力,更快地出现裂纹;同时,HA颗粒的团聚使增强体HA和角蛋白基体之间缺乏良好的界面作用,基体承受的载荷无法均匀地传递给增强体,反而弱化了HA的作用。此外,HA增强的复合膜还易呈现屈服前呈刚性、屈服后全塑性的无弹力特征,在临床操作中的应用受限,为改变这种缺陷,本论文试图探索以同质体即氨基酸组成相似的、强度较高的蛋白质进行增强。为做出更多更优的选择,本文还制备了一系列结构致密的羊毛角蛋白/丝素蛋白薄膜,并与羟基磷灰石颗粒增强的羊毛角蛋白膜进行对比,证实复合蛋白膜的成形性和柔韧性均远远高于无机颗粒与蛋白的结合体,它们之间不存在界面缺陷,而且两种蛋白结构之间的协同作用进一步改善并调控着材料的宏观性能,以得到适用于临床应用的生物膜材料。同时,本论文从二级结构、结晶结构和分子网络结构的状态对各复合膜进行对比与分析,讨论了结构之间的差异与最终宏观表现间的相互关系;证实了β结晶度的提高可促成复合膜的高强高模,而α螺旋结构的存在能使复合膜还具有类羊毛拉伸弹性的弹性回复性,这为实现复合膜结构与性能的可控与可调奠定了理论和实用基础。由于溶解羊毛的复杂性,本论文利用不同量的还原剂而得到理化性质略有差异的羊毛角蛋白溶液。实验证明采用过量还原剂提取的羊毛角蛋白与丝素蛋白混合,可促进丝素蛋白溶液-凝胶的转变过程,即在极短的时间内获得复合水凝胶,此时复合体系中存在大量β微晶和分子网络结构,是稳定凝胶网络结构成形的本质。其原理是:还原剂过量所得的角蛋白不仅分子量小且携带更多的巯基,从而加速丝素蛋白的大分子链在氢键及疏水作用下相互结合,促进氨基酸序列中的重复单元形成β折叠结构,并在氢键作用下堆叠成规整的β微晶;同时由非晶大分子链连接而形成网络。其中,每一个β微晶的形成可被视为网络中的成核位点。由此,复合体中的角蛋白越多,可形成空间网络的位点则越多。此外,通过调节角蛋白K2与SF间的比例可改变体系中网络结构的成核位点密度,从而对所得水凝胶及其冻干后的产物的性能进行调控。本论文对结构稳定且可调控的角蛋白/丝素蛋白水凝胶通过低温冷冻、真空干燥的方式制备多孔薄膜,这种多孔结构（50-200μm）便于细胞的吸附并促进组织的生长。孔径与微孔的分布特征以及聚集态结构均随两种蛋白的比例调整而改变,从而还可对多孔膜的强力和降解等宏观性能进行调控。此外,考虑到GTR生物膜临床操作中的结构需要,本论文还根据致密膜与多孔膜的最优选择制备了兼具致密与多孔结构的复合双层膜,从形貌、结构和力学性能等方面进行综合表征,为角蛋白/丝素蛋白复合膜能作为新型生物膜材料的应用提供理论依据。
王悦[9]（2016）在《羊绒纤维接枝聚丙烯腈改性工艺研究》文中研究表明羊绒纤维表面的鳞片结构使其制品容易发生起球和毡缩现象,通过对织物进行表面整理是改善这一问题的传统方法。本研究提出一种新方法:通过直接对纤维进行化学接枝改性,以聚合物覆盖其表面鳞片,从而达到抗起球、抗毡缩的目的。本课题分别探究A体系（过硫酸铵-亚硫酸氢钠）和B体系（过氧化氢-硫酸亚铁铵）引发接枝反应的工艺条件,并对接枝改性后的纤维进行评价:（1）分别探究单体浓度、反应温度、浴比、引发剂用量及配比、反应体系pH、反应时间等因素对接枝率的影响。A体系下,单体浓度对反应结果影响最显着,B体系下对反应影响显着的因素及顺序为单体浓度>反应温度>反应浴比。（2）两种引发体系均能够有效的引发羊绒接枝丙烯腈反应。A体系下最佳反应条件为:单体浓度0.4 mol?L-1,浴比140;反应温度60℃;pH=5;引发剂中过硫酸铵用量为单体浓度的5.79%,氧化剂与还原剂摩尔比为1.5;反应时间60 min。最佳条件下接枝率为62.85%。B体系下最佳条件为:H2O2用量为单体浓度的12.03%,硫酸亚铁铵的用量应为单体浓度的1.41%,氧化剂H2O2与还原剂硫酸亚铁铵的浓度比为8.5:1;反应温度70℃;反应体系pH值为7;单体浓度0.5mol?L-1,最佳反应时间为60 min;浴比108。最佳条件下接枝率为96.12%。（3）改性纤维红外图谱中2243 cm-1处和1465 cm-1处出现新的吸收峰,证明羊绒纤维接枝丙烯腈成功;电子显微镜测试显示改性纤维表面鳞片趋于平滑;力学测试结果显示改性后纤维的断裂强度明显提高,但断裂伸长有所下降;改性纤维热稳定性增强。B体系引发接枝的改性纤维经水洗测试36 h后,接枝率下降仅为3.40%,表明改性纤维的接枝牢度良好。（4）与传统方法相比,化学接枝改性直接在纤维表面发生化学反应,因此改善鳞片结构的效果比传统方法更持久;引入大量强极性氰基提高了纤维的断裂强度;引入的氰基可络合金属离子,为后期提高羊绒纤维抗静电性能的研究提供新思路和基础。
王魁[10]（2016）在《再生羊毛角蛋白—聚己内酯复合纳米纤维的制备及生物性能的研究》文中研究指明我国羊毛资源浪费严重,每年有大量毛纺厂的羊毛副产品、不适合纺纱的劣质羊毛原料及许多其它动物毛发被废弃,这些废弃的资源中含有丰富的角蛋白。据统计,因劣质、加工损耗、废旧等原因,我国每年约有十几吨羊毛资源被废弃,如果能将废弃的羊毛进行回收利用,不仅能够减少环境污染,还可以缓解当前我国羊毛资源短缺等问题。因此,近年来对于提取角蛋白及再利用的研究非常活跃,并取得了一定成果,但有关绿色、环保、高效的角蛋白提取方法的报道却很少。本文发明了一种新型羊毛角蛋白粉末提取方法,将其与聚己内酯进行静电纺丝,并对其结构性能进行了研究,为角蛋白在可降解材料和生物医学等领域的潜在应用提供新的途径。首先,本文发明了一种新型角蛋白粉末提取方法,并对羊毛的溶解工艺进行优化,得到最佳提取工艺为:反应pH值为10,反应温度为65℃,反应时间为5h和L-半胱氨酸的加入量为2wt%。在最佳工艺条件下,羊毛溶解率为70%,角蛋白粉末提取率为56%（分子量超过8kDa）。通过SDS-PAGE凝胶电泳、生物显微镜、XRD、FTIR-ATR、Raman、13C NMR、TGA和GPC等分析手段对L-半胱氨酸溶解羊毛前后进行测试,实验结果表明,最佳工艺条件下,通过l-半胱氨酸提取的羊毛角蛋白分子量主要分布在10kda、40kda和60kda。羊毛的溶解是先溶胀后逐渐分解过程。在羊毛再生过程中,角蛋白分子结构未发生较大变化,但角蛋白的二级结构由α-螺旋结构转变为β-折叠结构,且大分子链间的氢键发生断裂,部分二硫键遭到破坏,且在干燥过程中没有恢复,与原羊毛纤维相比,角蛋白的热稳定性有所下降。其次,将提取的羊毛角蛋白粉末与聚己内酯用甲酸溶解后进行静电纺丝,通过电导率、sem、tem、ftir-atr、xrd、tga、断裂强力和接触角等分析手段对纺丝液和纺丝膜进行测试。实验结果表明,纺丝液的电导率随着角蛋白的加入而增大,纺丝液的浓度对纺丝纤维的表观形态结构的影响较大,浓度低于8wt%时,纺丝容易形成串珠,在10wt%时纺丝过程最顺畅,纺丝纤维最均匀。在纺丝液中,随着角蛋白含量的增加,纺丝纤维的直径逐渐减小,但达到一定值后,纺丝过程困难。再生角蛋白和聚己内酯在甲酸溶剂下具有良好的相容性,所得纺丝纤维具有静电纺纤维明显的皮芯结构。在静电纺丝过程中,再生角蛋白和聚己内酯之间形成了氢键,但随着纳米纤维中角蛋白含量的增加,纤维的结晶度逐渐下降,初始分解温度逐渐变低,但角蛋白的加入减缓了复合材料的降解速率,降低了复合材料的失重率。角蛋白的加入,降低了复合材料的杨氏模量,但实验结果与其他聚己内酯/天然聚合物基复合纳米纤维膜的力学性能相当。角蛋白/聚己内酯静电纺丝膜的亲水性良好。可以将再生角蛋白与聚己内酯进行复合静电纺丝,赋予羊毛新的物理化学性能。最后,对再生羊毛角蛋白/聚己内酯/甲酸复合纺丝膜的生物降解性能和细胞相容性能进行测试,通过酶标仪（ELISA）、激光共聚焦显微镜（LSCM）和SEM等分析手段对细胞生长状态进行测试。实验结果表明,在模拟体外降解实验中,用PBS缓冲溶液处理7周后纺丝膜几乎没有变化,其中再生角蛋白含量高的纺丝膜有些许溶胀。羊毛角蛋白/聚己内酯/甲酸复合纺丝膜对细胞表现良好的相容性,角蛋白的加入能够促进细胞的生长。羊毛角蛋白/聚己内酯/甲酸复合纺丝膜是一个十分具有潜力的生物材料。
二、α-角朊高硫蛋白质同羊毛纤维结构及性质的关系（论文开题报告）
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
本文主要提出一款精简64位RISC处理器存储管理单元结构并详细分析其设计过程。在该MMU结构中,TLB采用叁个分离的TLB,TLB采用基于内容查找的相联存储器并行查找,支持粗粒度为64KB和细粒度为4KB两种页面大小,采用多级分层页表结构映射地址空间,并详细论述了四级页表转换过程,TLB结构组织等。该MMU结构将作为该处理器存储系统实现的一个重要组成部分。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
三、α-角朊高硫蛋白质同羊毛纤维结构及性质的关系（论文提纲范文）
（1）功能角蛋白制备用酶在Bacillus subtilis中的高效表达与改造（论文提纲范文）
| 摘要 |
| Abstract |
| 第一章 绪论 |
| 1.1 角蛋白概述 |
| 1.1.1 角蛋白的结构 |
| 1.1.2 角蛋白的性质 |
| 1.1.3 角蛋白的应用 |
| 1.1.4 角蛋白的提取 |
| 1.2 角蛋白酶概述 |
| 1.2.1 角蛋白酶的来源和理化性质 |
| 1.2.2 角蛋白酶的降解机制和水解特异性 |
| 1.3 角蛋白酶的应用 |
| 1.3.1 角蛋白的生物降解 |
| 1.3.2 化妆品和药品 |
| 1.3.3 其他应用 |
| 1.4 角蛋白酶的克隆表达 |
| 1.4.1 角蛋白酶序列 |
| 1.4.2 异源表达体系 |
| 1.5 角蛋白酶的分子改造 |
| 1.5.1 角蛋白酶结构 |
| 1.5.2 分子改造策略 |
| 1.6 立项依据和研究意义 |
| 1.7 主要研究内容 |
| 第二章 前导肽改造提升角蛋白酶活性 |
| 2.1 前言 |
| 2.2 材料与方法 |
| 2.2.1 基因、菌株和质粒 |
| 2.2.2 主要试剂和仪器 |
| 2.2.3 培养基和培养条件 |
| 2.2.4 引物 |
| 2.2.5 角蛋白酶活性的测定 |
| 2.2.6 同源模型的构建 |
| 2.2.7 前导肽工程改造 |
| 2.3 结果与讨论 |
| 2.3.1 截短突变验证前导肽的功能 |
| 2.3.2 前导肽切割位点氨基酸替换对角蛋白酶表达的影响 |
| 2.3.3 前导肽区域定点突变 |
| 2.3.4 多位点组合饱和突变 |
| 2.4 本章小结 |
| 第三章 启动子元件改造调控宿主细胞生长与产酶 |
| 3.1 前言 |
| 3.2 材料与方法 |
| 3.2.1 菌株和质粒 |
| 3.2.2 主要试剂和仪器 |
| 3.2.3 培养基和培养条件 |
| 3.2.4 引物 |
| 3.2.5 角蛋白酶对菌体生长的影响探究 |
| 3.2.6 启动子工程改造策略与方法 |
| 3.2.7 角蛋白酶活性的测定 |
| 3.2.8 碳源补充优化 |
| 3.3 结果与讨论 |
| 3.3.1 角蛋白酶的表达对宿主细胞生长的影响 |
| 3.3.2 菌体密度依赖型启动子替换组成型启动子 |
| 3.3.3 利用串联apr E启动子提高角蛋白酶产量 |
| 3.3.4 启动子核心区域序列优化提高启动子活性 |
| 3.3.5 补充碳源提高菌体前期积累 |
| 3.4 本章小结 |
| 第四章 基于Loop结构的设计与改造提升角蛋白酶热稳定性 |
| 4.1 前言 |
| 4.2 材料与方法 |
| 4.2.1 菌株和质粒 |
| 4.2.2 主要试剂和仪器 |
| 4.2.3 培养基和培养条件 |
| 4.2.4 引物 |
| 4.2.5 不稳定Loop区域的预测与分析 |
| 4.2.6 突变位点的选择与分析 |
| 4.2.7 钙离子结合位点的预测与分析 |
| 4.2.8 序列趋同性突变位点及突变类型的确定 |
| 4.2.9 突变体重组质粒构建及转化 |
| 4.2.10 角蛋白酶活性测定 |
| 4.2.11 突变体筛选及热稳定性评价 |
| 4.3 结果与讨论 |
| 4.3.1 基于计算机辅助分析的不稳定Loop区域预测 |
| 4.3.2 基于B-Factor与 RMSF的突变位点选择 |
| 4.3.3 基于ΔΔG的突变氨基酸选择 |
| 4.3.4 突变体重组菌的活性测定与筛选 |
| 4.3.5 钙离子结合相关Loop改造策略的热稳定性提升 |
| 4.3.6 基于序列一致性突变策略的热稳定性提升 |
| 4.3.7 优势位点的组合突变 |
| 4.4 本章小结 |
| 第五章 角蛋白酶对羊毛的可控降解及功能角蛋白的表征与应用 |
| 5.1 前言 |
| 5.2 材料与方法 |
| 5.2.1 样品 |
| 5.2.2 主要试剂和仪器 |
| 5.2.3 可溶性角蛋白的酶法制备 |
| 5.2.4 可溶性角蛋白生物相容性评价 |
| 5.2.5 角蛋白自组装凝胶的制备 |
| 5.2.6 角蛋白凝胶用于细胞的体外培养 |
| 5.2.7 角蛋白凝胶促创伤愈合的小鼠体内评价 |
| 5.3 结果与讨论 |
| 5.3.1 角蛋白酶提取羊毛角蛋白 |
| 5.3.2 可溶性羊毛角蛋白提取物的结构表征 |
| 5.3.3 .可溶性羊毛角蛋白提取物的性能表征 |
| 5.3.4 角蛋白自组装凝胶的制备 |
| 5.3.5 角蛋白凝胶冻干海绵用于细胞体外培养 |
| 5.3.6 角蛋白凝胶促进小鼠创伤愈合 |
| 5.4 本章小结 |
| 主要结论与展望 |
| 主要结论 |
| 展望 |
| 论文主要创新点 |
| 致谢 |
| 参考文献 |
| 附录:作者在攻读博士学位期间发表的论文 |
（2）滚筒干衣机中热湿机械作用下羊毛针织物毡缩研究（论文提纲范文）
| 摘要 |
| abstract |
| 第一章 绪论 |
| 1.1 研究背景 |
| 1.2 研究回顾 |
| 1.2.1 羊毛纤维组成与结构 |
| 1.2.2 羊毛织物尺寸收缩 |
| 1.2.3 干衣机烘干研究 |
| 1.2.4 干衣机中织物收缩相关研究 |
| 1.3 研究不足 |
| 1.4 本文的研究内容和研究意义 |
| 1.5 技术路线图 |
| 第二章 滚筒烘干过程中不同羊毛针织物收缩研究 |
| 2.1 引言 |
| 2.2 不同织物参数羊毛针织物收缩规律 |
| 2.2.1 实验材料准备 |
| 2.2.2 实验过程 |
| 2.2.3 测试方法 |
| 2.2.4 实验结果与讨论 |
| 2.3 羊毛针织物烘干过程中尺寸变化趋势 |
| 2.3.1 实验材料 |
| 2.3.2 实验过程 |
| 2.3.3 测试方法 |
| 2.3.4 实验结果与讨论 |
| 2.4 小结 |
| 第三章 干衣机中羊毛针织物温度和含水率对其收缩的影响 |
| 3.1 引言 |
| 3.2 不同初始含水率的影响 |
| 3.2.1 实验材料 |
| 3.2.2 实验过程 |
| 3.2.3 测试方法 |
| 3.2.4 结果与讨论 |
| 3.3 不同加热丝功率的影响 |
| 3.3.1 实验材料 |
| 3.3.2 实验过程 |
| 3.3.3 测试方法 |
| 3.3.4 结果与讨论 |
| 3.4 小结 |
| 第四章 干衣机中机械作用对羊毛针织物毡缩的影响研究 |
| 4.1 引言 |
| 4.2 不同转速条件下机械作用对羊毛针织物收缩的影响 |
| 4.2.1 实验材料 |
| 4.2.2 实验过程 |
| 4.2.3 测试方法 |
| 4.2.4 结果与讨论 |
| 4.3 小结 |
| 第五章 羊毛织物滚筒烘干程序优化设计 |
| 5.1 引言 |
| 5.2 滚筒烘干程序设计依据 |
| 5.2.1 不可机洗羊毛织物 |
| 5.2.2 机可洗羊毛织物 |
| 5.3 烘干程序优化方案 |
| 5.4 应用场景能耗估算比较 |
| 5.5 小结 |
| 第六章 结论与展望 |
| 6.1 结论 |
| 6.2 研究不足与展望 |
| 参考文献 |
| 附录 |
| 附录A 不同整理羊毛直径分布 |
| 附录B 未经防缩整理的羊毛在恒温恒湿室平衡后的玻璃化转变温度 |
| 附录C 色牢度试验机中不同含水率的羊毛纤维毡化 |
| 附录D 纤维摩擦系数测试仪 |
| 附录E 湿纤维和干纤维摩擦系数实验结果 |
| 攻读学位期间学术科研情况 |
| 致谢 |
（3）芽孢杆菌降解羽毛角蛋白关键步骤解析及角蛋白酶的高效表达（论文提纲范文）
| 摘要 |
| Abstract |
| 第一章 绪论 |
| 1.1 角蛋白概述 |
| 1.1.1 角蛋白来源和分类 |
| 1.1.2 角蛋白的结构特征和理化性质 |
| 1.2 角蛋白酶概述 |
| 1.2.1 角蛋白酶的来源和分类 |
| 1.2.2 角蛋白酶的理化性质 |
| 1.2.3 角蛋白酶的异源表达 |
| 1.2.4 角蛋白酶的分子改造 |
| 1.2.5 角蛋白酶的应用 |
| 1.3 微生物降解角蛋白的关键步骤研究 |
| 1.3.1 微生物降解角蛋白的主要过程 |
| 1.3.2 微生物打开角蛋白二硫键的主要方式 |
| 1.4 立项依据和研究意义 |
| 1.5 本文主要的研究内容 |
| 第二章 共培养角蛋白酶分泌菌株高效降解羽毛 |
| 2.1 前言 |
| 2.2 材料与方法 |
| 2.2.1 菌株 |
| 2.2.2 试剂及仪器 |
| 2.2.3 培养基和培养条件 |
| 2.2.4 羽毛的制备和降解率计算 |
| 2.2.5 角蛋白酶和蛋白酶活性测定方法 |
| 2.2.6 羽毛降解液的抗氧化性分析 |
| 2.2.7 羽毛降解液的氨基酸和多肽分析 |
| 2.3 结果与讨论 |
| 2.3.1 角蛋白酶分泌菌株降解羽毛特性表征 |
| 2.3.2 共培养条件优化 |
| 2.3.3 单独培养和共培养降解体系参数分析 |
| 2.3.4 发酵罐(3-L)中共培养角蛋白酶分泌菌株降解羽毛研究 |
| 2.3.5 羽毛水解液营养成分分析 |
| 2.4 本章小结 |
| 第三章 芽孢杆菌降解羽毛关键步骤解析 |
| 3.1 前言 |
| 3.2 材料与方法 |
| 3.2.1 菌株 |
| 3.2.2 试剂及仪器 |
| 3.2.3 培养基和培养条件 |
| 3.2.4 菌株、质粒和引物 |
| 3.2.5 羽毛的制备和降解率计算 |
| 3.2.6 角蛋白酶和蛋白酶活性测定方法 |
| 3.2.7 羽毛降解产物氨基酸和多肽分析 |
| 3.2.8 角蛋白酶纯化方法 |
| 3.3 结果与讨论 |
| 3.3.1 B.licheniformis BBE11-1降解羽毛角蛋白特性分析 |
| 3.3.2 B.licheniformis BBE11-1胞外酶降解羽毛特性分析 |
| 3.3.3 半胱氨酸代谢和亚硫酸盐转运途径基因缺失对亚硫酸盐代谢能力的影响 |
| 3.3.4 半胱氨酸代谢对细胞耐受性的影响 |
| 3.3.5 突变体降解羽毛特性分析 |
| 3.3.6 枯草芽孢杆菌中半胱氨酸代谢循环介导的羽毛降解机制验证 |
| 3.3.7 亚硫酸盐代谢能力对羽毛降解效率的影响 |
| 3.4 本章小结 |
| 第四章 角蛋白酶的异源表达及优化 |
| 4.1 前言 |
| 4.2 材料与方法 |
| 4.2.1 菌株 |
| 4.2.2 试剂及仪器 |
| 4.2.3 培养基和培养条件 |
| 4.2.4 菌株、质粒和引物 |
| 4.2.5 羽毛的制备和降解率计算 |
| 4.2.6 角蛋白酶活性测定方法 |
| 4.2.7 羽毛降解产物氨基酸和多肽分析 |
| 4.2.8 角蛋白酶纯化方法 |
| 4.3 结果与讨论 |
| 4.3.1 启动子优化提升角蛋白酶在枯草芽孢杆菌中的表达 |
| 4.3.2 角蛋白酶酶学性质分析 |
| 4.3.3 半理性设计翻译起始序列提高角蛋白酶表达 |
| 4.3.4 角蛋白酶的发酵培养基优化 |
| 4.3.5 角蛋白酶RBS3在15-L发酵罐中的工艺优化 |
| 4.3.6 角蛋白酶降解羽毛性能验证 |
| 4.3.7 角蛋白酶降解羽毛体系优化和产物分析 |
| 4.4 本章小结 |
| 第五章 半理性设计前导肽提升角蛋白酶催化性能 |
| 5.1 前言 |
| 5.2 材料与方法 |
| 5.2.1 菌株 |
| 5.2.2 试剂及仪器 |
| 5.2.3 培养基和培养条件 |
| 5.2.4 菌株、质粒和引物 |
| 5.2.5 羽毛的制备和降解率计算 |
| 5.2.6 角蛋白酶活性测定方法 |
| 5.2.7 羽毛降解产物氨基酸和多肽分析 |
| 5.3 结果与讨论 |
| 5.3.1 前导肽截断对角蛋白酶表达的影响 |
| 5.3.2 替换前导肽切割位点P1对角蛋白酶表达的影响 |
| 5.3.3 基于序列比对的前导肽修饰 |
| 5.3.4 使用三密码子饱和突变(TCSM)筛选前导肽的组合突变体 |
| 5.3.5 2-D12和P1的组合突变 |
| 5.3.6 角蛋白酶工业化生产培养基优化 |
| 5.3.7 15-L发酵罐中突变体2-D12的发酵性能研究 |
| 5.3.8 用2-D12水解羽毛废物 |
| 5.3.9 羽毛水解物在植物栽培中的应用 |
| 5.4 本章小结 |
| 主要结论与展望 |
| 主要结论 |
| 展望 |
| 论文创新点 |
| 致谢 |
| 参考文献 |
| 附录 :作者在攻读博士学位期间发表的论文 |
（4）废弃角蛋白绿色改性及其再生纤维的开发（论文提纲范文）
| 摘要 |
| ABSTRACT |
| 第一章 绪论 |
| 1.1 角蛋白概述 |
| 1.1.1 角蛋白的来源、分类和组成 |
| 1.1.2 角蛋白的基本结构特征 |
| 1.1.3 角蛋白提取方法的研究进展 |
| 1.1.4 角蛋白的应用研究进展 |
| 1.2 再生角蛋白纤维的研究进展 |
| 1.3 再生角蛋白材料的改性方法研究进展 |
| 1.3.1 增韧改性 |
| 1.3.2 增强改性 |
| 1.3.3 增塑改性 |
| 1.4 本论文的研究意义和内容 |
| 第二章 定量分析高交联角蛋白分子量分布的方法:凝胶渗透色谱-光散射联用 |
| 2.1 引言 |
| 2.2 实验部分 |
| 2.2.1 试剂与设备 |
| 2.2.2 实验方法 |
| 2.3 结果与讨论 |
| 2.3.1 角蛋白的溶解 |
| 2.3.2 角蛋白的分离 |
| 2.3.3 分子量的计算 |
| 2.3.4 仪器参数的校正 |
| 2.3.5 测量准确性的验证 |
| 2.3.6 羽毛角蛋白分子量的测定 |
| 2.4 本章小结 |
| 第三章 无毒寡糖衍生物交联改性再生角蛋白膜的制备及性能研究 |
| 3.1 引言 |
| 3.2 实验部分 |
| 3.2.1 试剂与设备 |
| 3.2.2 实验方法 |
| 3.2.3 测试表征 |
| 3.3 结果与讨论 |
| 3.3.1 OS交联剂与角蛋白的交联反应机理 |
| 3.3.2 OS交联剂用量对角蛋白分子量的影响 |
| 3.3.3 OS交联剂用量对角蛋白膜机械性能的影响 |
| 3.3.4 OS交联剂用量对角蛋白膜透明度的影响 |
| 3.3.5 OS交联剂对角蛋白膜热稳定性的影响 |
| 3.4 本章小结 |
| 第四章 氨基酸增强体复合改性再生角蛋白膜的制备及性能研究 |
| 4.1 引言 |
| 4.2 实验部分 |
| 4.2.1 试剂与设备 |
| 4.2.2 实验方法 |
| 4.2.3 测试表征 |
| 4.3 结果与讨论 |
| 4.3.1 胱氨酸增强体复合对角蛋白膜性能的影响 |
| 4.3.2 变性作用对复合角蛋白膜结构与性能的影响 |
| 4.3.3 复合角蛋白膜的生物相容性 |
| 4.4 本章小结 |
| 第五章 二硫醇扩链改性再生角蛋白膜的制备及性能研究 |
| 5.1 引言 |
| 5.2 实验部分 |
| 5.2.1 试剂与设备 |
| 5.2.2 实验方法 |
| 5.2.3 测试表征 |
| 5.3 结果与讨论 |
| 5.3.1 二硫醇扩链剂与角蛋白的反应机理 |
| 5.3.2 高效二硫交联 |
| 5.3.3 角蛋白结晶度的恢复 |
| 5.3.4 机械性能的提升 |
| 5.3.5 水汽阻隔性能 |
| 5.3.6 水稳定性 |
| 5.3.7 细胞相容性 |
| 5.3.8 透明度和抗紫外性能 |
| 5.4 本章小结 |
| 第六章 二硫醇扩链改性再生角蛋白纤维的制备及性能研究 |
| 6.1 引言 |
| 6.2 实验部分 |
| 6.2.1 试剂与设备 |
| 6.2.2 实验方法 |
| 6.2.3 表征方法 |
| 6.3 果和讨论 |
| 6.3.1 二硫醇扩链引入长距离交联 |
| 6.3.2 结晶度和二级结构 |
| 6.3.3 机械性能的提升 |
| 6.3.4 再生纤维的热稳定性 |
| 6.3.5 再生纤维的表面形貌 |
| 6.3.6 再生角蛋白纤维的潜在产能和产值 |
| 6.4 本章小结 |
| 第七章 结论与展望 |
| 7.1 结论 |
| 7.2 创新点 |
| 7.3 展望 |
| 参考文献 |
| 攻读博士学位期间的研究成果目录 |
| 致谢 |
（5）绵羊角蛋白基因鉴定及毛用性状关联性研究（论文提纲范文）
| 摘要 |
| Summary |
| 主要缩略词 |
| 氨基酸缩写对照表 |
| 第一章 综述 |
| 1.1 引言 |
| 1.2 羊毛业 |
| 1.2.1 世界羊毛业现状 |
| 1.2.2 新西兰羊毛业现状 |
| 1.3 羊毛生长发育机理及形态结构 |
| 1.3.1 毛囊的结构组成 |
| 1.3.2 羊毛纤维的形态结构 |
| 1.3.3 羊毛纤维的结构和特性 |
| 1.3.4 羊毛性状的遗传力 |
| 1.3.5 羊毛性状间的遗传相关和表型相关 |
| 1.4 羊毛表型性状 |
| 1.5 遗传标记在绵羊毛用性状改良中的应用 |
| 1.6 羊毛角蛋白 |
| 1.6.1 角蛋白中间丝蛋白(KIFs)的分类 |
| 1.6.2 角蛋白关联蛋白(KAPs)的分类 |
| 1.6.3 角蛋白中间丝蛋白基因(KRTs)多态与羊毛性状的相关性研究 |
| 1.6.4 角蛋白关联蛋白基因(KRTAPs)多态与羊毛性状的相关性研究 |
| 1.7 本研究的目的意义 |
| 第二章 材料与方法 |
| 2.1 样品来源 |
| 2.1.1 试验动物 |
| 2.1.2 羊毛收集 |
| 2.1.3 血样采集和DNA提取 |
| 2.1.4 羊毛数据测量 |
| 2.1.5 试验中所用主要仪器和试剂配方 |
| 2.2 试验方法 |
| 2.2.1 PCR |
| 2.2.2 SSCP凝胶分析 |
| 2.2.3 等位基因序列测序 |
| 2.2.4 数据统计分析 |
| 2.3 基因单倍型连锁分析 |
| 第三章 结果与分析 |
| 3.1 KRTAP家族新基因鉴定 |
| 3.1.1 绵羊KRTAP20-1 的鉴定 |
| 3.1.2 绵羊KRTAP27-1 的鉴定 |
| 3.2 基因变异分析 |
| 3.2.1 绵羊KRTAP6-1 多态性分析 |
| 3.2.2 绵羊KRTAP8-1 多态性分析 |
| 3.2.3 绵羊KRTAP15-1 多态性分析 |
| 3.2.4 绵羊KRTAP20-1 多态性分析 |
| 3.2.5 绵羊KRTAP27-1 多态性分析 |
| 3.2.6 新西兰罗姆尼羊KRT81 多态性分析 |
| 3.3 羊毛表型性状相关性分析 |
| 3.3.1 KRTAP6-1 多态性与羊毛性状的相关性 |
| 3.3.2 KRTAP8-1 多态性与羊毛性状的相关性 |
| 3.3.3 KRTAP15-1 多态性与羊毛性状的相关性 |
| 3.3.4 KRTAP20-1 多态性与羊毛性状的相关性 |
| 3.3.5 KRTAP27-1 多态性与羊毛性状的相关性 |
| 3.3.6 KRT81 多态性与羊毛性状的相关性 |
| 3.4 基因连锁分析 |
| 第四章 讨论 |
| 4.1 分子标记在绵羊育种中的应用 |
| 4.2 PCR-SSCP和测序相结合的SNPs检测技术 |
| 4.3 基因变异与相关性分析 |
| 4.3.1 KRTAP6-1 基因 |
| 4.3.2 KRTAP8-1 基因 |
| 4.3.3 KRTAP15-1 基因 |
| 4.3.4 KRTAP20-1 基因 |
| 4.3.5 KRTAP27-1 基因 |
| 4.3.6 KRT81 基因 |
| 4.4 基因连锁分析 |
| 第五章 结论 |
| 第六章 创新与不足 |
| 6.1 创新点 |
| 6.2 不足之处 |
| 参考文献 |
| 致谢 |
| 作者简介 |
| 导师简介(一) |
| 导师简介(二) |
| 导师简介(三) |
（6）基于不同尺度羊毛纤维结构体钙钛矿金属—有机框架研究（论文提纲范文）
| 摘要 |
| abstract |
| 1 绪论 |
| 1.1 羊毛纤维化学组成、结构及分离 |
| 1.1.1 羊毛纤维的组成 |
| 1.1.2 羊毛的结构 |
| 1.1.3 羊毛结构分离方法及研究现状 |
| 1.2 金属有机框架 |
| 1.3 铁氧体基钙钛矿型氧化物 |
| 1.4 重金属铬离子和废水中染料的危害及处理方法 |
| 1.4.1 重金属铬离子的危害及处理方法 |
| 1.4.2 染料废水的危害及处理方法 |
| 1.5 论文的主要研究内容 |
| 2 羊毛纤维/Fe_3O_4/多巴胺/ZIF-8 吸附材料 |
| 2.1 实验部分 |
| 2.1.1 实验材料与化学试剂 |
| 2.1.2 羊毛纤维/Fe_3O_4/多巴胺/ZIF-8 吸附材料制备 |
| 2.1.3 结构表征及性能测试 |
| 2.2 结果与讨论 |
| 2.2.1 外观形貌分析 |
| 2.2.2 化学结构分析 |
| 2.2.3 物相及成份含量分析 |
| 2.2.4 磁性能分析 |
| 2.2.5 重金属铬离子吸附性能 |
| 2.3 本章小结 |
| 3 羊毛皮质细胞TiO_2改性 |
| 3.1 实验部分 |
| 3.1.1 实验材料与化学试剂 |
| 3.1.2 羊毛皮质细胞TiO_2改性 |
| 3.1.3 结构表征及性能测试 |
| 3.2 结果与讨论 |
| 3.2.1 皮质细胞的分离方法优化 |
| 3.2.2 形貌表征 |
| 3.2.3 化学结构及物相分析 |
| 3.2.4 光学性能表征 |
| 3.2.5 光催化性能测试 |
| 3.3 本章小结 |
| 4 羊毛纤维/BiFeO_3/TiO_2 光催化材料 |
| 4.1 实验部分 |
| 4.1.1 实验材料与化学试剂 |
| 4.1.2 羊毛纤维/BiFeO_3/TiO_2 光催化材料的制备 |
| 4.1.3 结构表征及性能测试 |
| 4.2 结果与讨论 |
| 4.2.1 化学结构及物相分析 |
| 4.2.2 光学性能表征 |
| 4.2.3 形貌表征 |
| 4.2.4 光催化性能测试 |
| 4.3 本章小结 |
| 5 结论和展望 |
| 5.1 结论 |
| 5.2 存在问题和研究展望 |
| 5.2.1 存在问题 |
| 5.2.2 研究展望 |
| 参考文献 |
| 作者攻读学位期间发表学术论文清单 |
| 致谢 |
（7）原子层沉积对蛋白质纺织品疏水与光催化整理的研究（论文提纲范文）
| 摘要 |
| Abstract |
| 1 绪论 |
| 1.1 羊毛的形态结构与性能 |
| 1.2 蚕丝的形态结构与性能 |
| 1.3 固体表面的疏水整理研究进展 |
| 1.3.1 疏水概念 |
| 1.3.2 自然界疏水表面结构 |
| 1.3.3 疏水表面基础理论 |
| 1.3.4 纺织品疏水整理的研究进展 |
| 1.4 纳米半导体材料的概述 |
| 1.4.1 纳米三氧化二铝（Al_2O_3）在纺织品功能整理中的研究进展 |
| 1.4.2 纳米二氧化钛（TiO_2）在纺织品功能整理中的研究进展 |
| 1.5 原子层沉积的介绍 |
| 1.5.1 原子层沉积技术的发展历史 |
| 1.5.2 原子层沉积技术的反应过程及特点 |
| 1.5.3 原子层沉积技术的应用 |
| 1.6 本课题的研究内容和意义 |
| 2 羊毛织物上原子层沉积Al_2O_3及其超疏水性能研究 |
| 2.1 实验部分 |
| 2.1.1 实验材料 |
| 2.1.2 实验仪器及设备 |
| 2.1.3 实验操作 |
| 2.1.4 羊毛织物的扫描电子显微镜（SEM）测试 |
| 2.1.5 羊毛织物的X射线荧光光谱（XRF）测试 |
| 2.1.6 羊毛织物的X射线衍射（XRD）测试 |
| 2.1.7 羊毛织物的疏水性能测试 |
| 2.2 实验结果和讨论 |
| 2.2.1 ALD处理羊毛织物的反应过程及机理 |
| 2.2.2 羊毛织物表面形貌分析 |
| 2.2.3 羊毛织物的元素分析 |
| 2.2.4 羊毛织物的结晶性能分析 |
| 2.2.5 羊毛织物的超疏水性能及其耐持久性分析 |
| 2.3 本章小结 |
| 3 蚕丝织物上原子层沉积TiO_2及其疏水性能研究 |
| 3.1 实验部分 |
| 3.1.1 实验材料 |
| 3.1.2 实验仪器及设备 |
| 3.1.3 蚕丝织物原子层沉积纳米TiO_2 |
| 3.1.4 蚕丝织物的扫描电子显微镜测试 |
| 3.1.5 蚕丝织物的热学性能测试 |
| 3.1.6 蚕丝织物的力学性能测试 |
| 3.1.7 蚕丝织物的疏水性能测试 |
| 3.1.8 蚕丝织物的耐磨性能测试 |
| 3.2 实验结果和讨论 |
| 3.2.1 蚕丝织物表面形貌分析 |
| 3.2.2 蚕丝织物的热学性能分析 |
| 3.2.3 蚕丝织物的力学性能分析 |
| 3.2.4 蚕丝织物的疏水性能分析 |
| 3.2.5 蚕丝织物的耐久性能分析 |
| 3.3 本章小结 |
| 4 以蚕丝纤维为生物模板原子层沉积纳米TiO_2及其光催化效果探索 |
| 4.1 实验部分 |
| 4.1.1 实验材料 |
| 4.1.2 实验仪器及设备 |
| 4.1.3 实验操作 |
| 4.1.4 蚕丝纤维的扫描电子显微镜（SEM）测试 |
| 4.1.5 二氧化钛（TiO_2）的X射线衍射（XRD）测试 |
| 4.1.6 二氧化钛（TiO_2）的BET比表面积及孔径分布测试 |
| 4.1.7 二氧化钛（TiO_2）的光催化性能测试 |
| 4.2 实验结果和讨论 |
| 4.2.1 蚕丝纤维表面形貌分析 |
| 4.2.2 蚕丝纤维型二氧化钛（TiO_2）结晶性能分析 |
| 4.2.3 蚕丝纤维型二氧化钛（TiO_2）的BET比表面积和孔径分布分析 |
| 4.2.4 蚕丝纤维型二氧化钛（TiO_2）的光催化性能分析 |
| 4.3 本章小结 |
| 5 结论与展望 |
| 5.1 结论 |
| 5.2 展望 |
| 参考文献 |
| 附录 |
| 致谢 |
（8）基于羊毛角蛋白/丝素蛋白复合膜的制备及其性能表征（论文提纲范文）
| 摘要 |
| abstract |
| 第1章 绪论 |
| 1.1 引导组织再生技术膜材料 |
| 1.1.1 引导组织再生技术(GTR) |
| 1.1.2 GTR生物膜材料的要求和选用 |
| 1.2 羊毛角蛋白和丝素蛋白及其复合物的研究进展 |
| 1.2.1 天然蛋白质的分类与大分子特征 |
| 1.2.2 羊毛角蛋白在生物医用领域的研究进展 |
| 1.2.3 丝素蛋白在生物医用领域的研究进展 |
| 1.2.4 羊毛角蛋白/丝素蛋白复合材料的研究进展 |
| 1.3 羊毛角蛋白膜和丝素蛋白膜的制备与表征技术研究现状 |
| 1.3.1 角蛋白和丝素蛋白膜材料的制备技术 |
| 1.3.2 生物医用膜材料的表征技术 |
| 1.4 本课题的研究目的与内容 |
| 1.4.1 研究背景与意义 |
| 1.4.2 研究目标与内容 |
| 1.4.3 创新点 |
| 第2章 羊毛角蛋白/羟基磷灰石复合膜的制备及性能 |
| 2.1 试样与实验制备 |
| 2.1.1 实验原料、试剂及耗材 |
| 2.1.2 羊毛角蛋白/羟基磷灰石复合膜(K1/HA)的制备 |
| 2.2 测量仪器与方法 |
| 2.2.1 形貌观察 |
| 2.2.2 光谱测试 |
| 2.2.3 力学性能 |
| 2.2.4 浸润性测试 |
| 2.2.5 降解性测试 |
| 2.2.6 热稳定性测试 |
| 2.3 K1/HA复合膜的形态、结构与组成分析 |
| 2.3.1 K1/HA复合膜形貌、尺寸与厚度的分析 |
| 2.3.2 K1/HA复合膜的结构特征分析 |
| 2.3.3 K1/HA复合膜的组成定量分析 |
| 2.4 K1/HA复合膜的拉伸性质 |
| 2.4.1 K1/HA复合膜应力应变曲线特征分析 |
| 2.4.2 基于HA修正含量拉伸参数与实测值之间的对比讨论 |
| 2.4.3 界面相作用的分析 |
| 2.5 K1/HA复合膜的浸润、降解及热稳定性讨论 |
| 2.5.1 K1/HA复合膜的浸润性测试 |
| 2.5.2 K1/HA复合膜的体外降解行为 |
| 2.5.3 K1/HA复合膜的热稳定性表征 |
| 2.6 本章小结 |
| 第3章 羊毛角蛋白/丝素蛋白共混致密膜的制备与表征 |
| 3.1 羊毛角蛋白/丝素蛋白(K1/SF)共混膜的实验制备 |
| 3.1.1 实验原料、试剂及耗材 |
| 3.1.2 角蛋白/丝素蛋白复合膜的制备 |
| 3.2 测量仪器与方法 |
| 3.2.1 形貌观察 |
| 3.2.2 光谱测试 |
| 3.2.3 力学性能测试 |
| 3.2.4 降解性测试 |
| 3.3 K1/SF复合膜的形态、结构与组成分析 |
| 3.3.1 K1/SF复合膜的形貌、尺寸与厚度分析 |
| 3.3.2 K1/SF复合膜的组成定量分析 |
| 3.3.3 K1/SF复合膜的结构特征分析 |
| 3.4 K1/SF复合膜机械性能的测试与分析 |
| 3.4.1 K1/SF复合膜的拉伸性质 |
| 3.4.2 K1/SF复合膜的顶破性质 |
| 3.4.3 K1/SF与 K1/HA复合膜力学性质的对比 |
| 3.5 K1/SF复合膜降解性能的讨论 |
| 3.5.1 K1/SF复合膜的体外降解行为 |
| 3.5.2 K1/SF复合膜的结晶结构对降解行为的影响 |
| 3.6 本章小结 |
| 第4章 羊毛角蛋白/丝素蛋白水凝胶的制备及机理探究 |
| 4.1 羊毛角蛋白/丝素蛋白水凝胶的制备 |
| 4.1.1 实验原料、试剂及耗材 |
| 4.1.2 羊毛角蛋白/丝素蛋白水凝胶的制备 |
| 4.2 测量仪器与方法 |
| 4.2.1 角蛋白溶液K1与K2的理化性质表征 |
| 4.2.2 角蛋白/丝素蛋白复合溶液的成胶现象表征 |
| 4.2.3 形貌观察 |
| 4.2.4 光谱测试 |
| 4.3 两种角蛋白溶液的理化性质对比分析 |
| 4.3.1 角蛋白溶液K1与K2各自主要控制参数及其对比 |
| 4.3.2 角蛋白溶液K1与K2巯基含量及其对比 |
| 4.3.3 角蛋白溶液K1与K2 各自分子量的SDS-PAGE分析及其对比 |
| 4.3.4 角蛋白溶液K1与K2的粒径分析及其对比 |
| 4.3.5 角蛋白溶液K1与K2的分子二级结构特征及对比分析 |
| 4.3.6 各种理化性质间的关系讨论 |
| 4.4 角蛋白K2/SF水凝胶的形成机制 |
| 4.4.1 K2/SF水凝胶的成形 |
| 4.4.2 K2/SF水凝胶的形成特征机制 |
| 4.5 本章小结 |
| 第5章 羊毛角蛋白/丝素蛋白多孔膜的制备与表征 |
| 5.1 角蛋白K2/SF多孔膜的制备 |
| 5.1.1 实验原料、试剂及耗材 |
| 5.1.2 羊毛角蛋白/丝素蛋白多孔膜的制备 |
| 5.2 实验设备及测试方法 |
| 5.2.1 K2/SF多孔膜的形貌观察 |
| 5.2.2 K2/SF多孔膜二级结构及结晶结构表征 |
| 5.2.3 K2/SF多孔膜的力学性能 |
| 5.2.4 K2/SF多孔膜的降解测试 |
| 5.3 K2/SF多孔膜的外观形貌 |
| 5.3.1 K2/SF多孔膜的形貌观察 |
| 5.3.2 K2/SF多孔膜的孔洞特性 |
| 5.4 K2/SF多孔膜的分子结构特征 |
| 5.4.1 K2/SF多孔膜的二级结构表征与分析 |
| 5.4.2 K2/SF多孔膜的结晶结构表征与分析 |
| 5.4.3 K1/SF致密膜与K2/SF多孔膜的结构对比 |
| 5.5 K2/SF多孔膜机械性能的表征 |
| 5.5.1 K2/SF多孔膜的拉伸性能 |
| 5.5.2 K2/SF多孔膜的顶破性能 |
| 5.5.3 K1/SF致密膜与K2/SF多孔膜的力学性能对比 |
| 5.6 K2/SF多孔膜的体外降解测试及多孔膜的优化 |
| 5.6.1 K2/SF多孔膜的体外降解行为 |
| 5.6.2 K2/SF多孔膜的降解性能影响因素 |
| 5.6.3 K1/SF致密膜与K2/SF多孔膜降解性能的对比 |
| 5.7 双层膜的制备与表征 |
| 5.7.1 K40双层膜的制备 |
| 5.7.2 K40双层膜的表征 |
| 5.8 本章小结 |
| 第6章 结论与展望 |
| 6.1 全文总结 |
| 6.2 不足与展望 |
| 参考文献 |
| 附录Ⅰ 羊毛角蛋白/羟基磷灰石复合膜的生物相容性 |
| 附录Ⅱ 羊毛角蛋白/丝素蛋白膜的生物相容性 |
| 攻读博士学位期间的研究成果 |
| 致谢 |
（9）羊绒纤维接枝聚丙烯腈改性工艺研究（论文提纲范文）
| 摘要 |
| abstract |
| 符号说明 |
| 第一章 绪论 |
| 1.1 羊绒纤维的结构、性质 |
| 1.1.1 物理结构及性质 |
| 1.1.2 化学结构及性质 |
| 1.2 羊绒织物后整理现状 |
| 1.2.1 加量法整理 |
| 1.2.2 减量法整理 |
| 1.2.3 加减法处理 |
| 1.2.4 抗静电整理 |
| 1.3 天然蛋白质接枝乙烯基单体改性研究进展 |
| 1.3.1 丝素蛋白与烯类单体共聚改性 |
| 1.3.2 酪素接枝烯类单体改性 |
| 1.3.3 蚕蛹蛋白接枝烯类单体改性 |
| 1.3.4 羊毛纤维接枝烯类单体改性 |
| 1.4 导电聚丙烯腈纤维研究进展 |
| 1.5 研究目的、方法及意义 |
| 第二章 实验部分 |
| 2.1 引言 |
| 2.1.1 丙烯腈概述 |
| 2.1.1.1 物理性质 |
| 2.1.1.2 化学性质 |
| 2.1.2 自由基聚合机理 |
| 2.1.3 引发剂的选择 |
| 2.2 实验试剂 |
| 2.3 实验仪器及设备 |
| 2.4 分析测试方法 |
| 2.4.1 结构形态测试 |
| 2.4.2 接枝率计算 |
| 2.4.3 单体有效利用率计算 |
| 2.4.4 羊绒细度测试 |
| 2.4.5 力学性能测试 |
| 2.4.6 热性能测试 |
| 第三章 过硫酸铵-亚硫酸氢钠引发羊绒接枝丙烯腈反应条件探究 |
| 3.1 过硫酸铵-亚硫酸氢钠引发体系 |
| 3.2 实验方法 |
| 3.3正交实验 |
| 3.3.1 正交设计与结果 |
| 3.4 单因素实验考察反应条件对接枝率的影响结果与讨论 |
| 3.4.1 单体浓度 |
| 3.4.2 反应温度 |
| 3.4.3 反应体系pH值 |
| 3.4.4 引发剂用量与复配比例 |
| 3.4.5 反应时间 |
| 3.5 验证性实验 |
| 3.6 测试与表征 |
| 3.6.1 扫描电子显微镜表征 |
| 3.6.2 傅里叶变换红外光谱仪测试 |
| 3.6.3 纤维强伸性能测试 |
| 3.6.4 平均细度测试 |
| 3.6.5 水洗牢度测试 |
| 3.7 本章小结 |
| 第四章 过氧化氢-硫酸亚铁铵引发羊绒接枝丙烯腈反应条件探究 |
| 4.1 引言 |
| 4.2 实验方法 |
| 4.3 过氧化氢-硫酸亚铁铵引发接枝反应初步探索 |
| 4.4 单因素实验考察反应条件对接枝率的影响 |
| 4.4.1 H_2O_2 用量 |
| 4.4.2 硫酸亚铁铵用量 |
| 4.4.3 反应浴比 |
| 4.4.4 反应温度 |
| 4.4.5 单体浓度 |
| 4.4.6 反应时间 |
| 4.5 正交设计方法考察反应条件对接枝率的影响 |
| 4.5.1 正交设计与结果 |
| 4.5.2 优化工艺的确定 |
| 4.5.3验证性实验 |
| 4.6 此引发剂引发接枝制备的羊绒纤维的性能测试与表征 |
| 4.6.1 扫描电子显微镜表征 |
| 4.6.2 傅里叶变换红外光谱仪测试 |
| 4.6.3 纤维强伸性能测试 |
| 4.6.4 纤维细度测试 |
| 4.6.5 热重分析测试 |
| 4.6.6 水洗牢度测试 |
| 4.7 本章小结 |
| 第五章 结论 |
| 参考文献 |
| 致谢 |
| 研究成果及发表的论文 |
| 作者和导师简介 |
（10）再生羊毛角蛋白—聚己内酯复合纳米纤维的制备及生物性能的研究（论文提纲范文）
| 摘要 |
| ABSTRACT |
| 1 绪论 |
| 1.1 引言 |
| 1.2 羊毛角蛋白的概述及应用 |
| 1.3 聚己内酯的概述及其应用 |
| 1.4 静电纺丝技术的概述及应用 |
| 1.5 课题研究意义及内容 |
| 2 再生羊毛角蛋白粉末的制备 |
| 2.1 羊毛纤维的溶解原理 |
| 2.2 实验仪器、药品和材料 |
| 2.3 再生羊毛角蛋白提取工艺 |
| 2.4 羊毛及再生羊毛角蛋白的表征 |
| 2.5 实验结果与讨论 |
| 2.6 本章小结 |
| 3 静电纺制备羊毛角蛋白/聚己内酯纳米纤维膜 |
| 3.1 实验仪器、药品和材料 |
| 3.2 静电纺丝工艺 |
| 3.3 性能测试 |
| 3.4 实验结果与讨论 |
| 3.5 本章小结 |
| 4 羊毛角蛋白/聚己内酯纳米纤维膜的细胞实验 |
| 4.1 实验仪器、药品和材料 |
| 4.2 复合纺丝 |
| 4.3 体外降解实验 |
| 4.4 细胞相容性实验 |
| 4.5 实验结果与分析 |
| 4.6 本章小结 |
| 5 结论 |
| 参考文献 |
| 攻读硕士期间的研究成果 |
| 致谢 |
四、α-角朊高硫蛋白质同羊毛纤维结构及性质的关系（论文参考文献）
- [1]功能角蛋白制备用酶在Bacillus subtilis中的高效表达与改造[D]. 苏畅. 江南大学, 2021(01)
- [2]滚筒干衣机中热湿机械作用下羊毛针织物毡缩研究[D]. 包伟. 东华大学, 2021(01)
- [3]芽孢杆菌降解羽毛角蛋白关键步骤解析及角蛋白酶的高效表达[D]. 彭政. 江南大学, 2020(04)
- [4]废弃角蛋白绿色改性及其再生纤维的开发[D]. 米翔. 东华大学, 2020(01)
- [5]绵羊角蛋白基因鉴定及毛用性状关联性研究[D]. 李文浩. 甘肃农业大学, 2019
- [6]基于不同尺度羊毛纤维结构体钙钛矿金属—有机框架研究[D]. 薛海军. 西安工程大学, 2019(02)
- [7]原子层沉积对蛋白质纺织品疏水与光催化整理的研究[D]. 张思琪. 武汉纺织大学, 2017(08)
- [8]基于羊毛角蛋白/丝素蛋白复合膜的制备及其性能表征[D]. 涂凰. 东华大学, 2017(06)
- [9]羊绒纤维接枝聚丙烯腈改性工艺研究[D]. 王悦. 北京石油化工学院, 2016(05)
- [10]再生羊毛角蛋白—聚己内酯复合纳米纤维的制备及生物性能的研究[D]. 王魁. 东华大学, 2016(05)