一、固氮酶铁蛋白(AVⅡ)Fe-S原子簇的共振喇曼光谱研究（论文文献综述）
刘永勤[1]（2021）在《基于过渡金属催化剂高效电催化氮还原合成氨》文中研究说明氨作为农业肥料、工业原料和能源燃料,是社会发展必不可少的化工产品。目前依赖的Haber-Bosch工艺对化石能源的密集消耗、生态环境的严重影响迫使人们发展可持续、绿色的合成氨途径。新兴的电化学氮还原合成氨在温和的条件下催化N2与H2O反应,具有清洁可再生的特点,是一种有潜力的替代技术。但目前发展的电化学合成氨的主要障碍是极低的法拉第效率和产氨速率。探索高活性和选择性专一的新型催化剂用于实现高效电化学氮还原势在必行。过渡金属具有优异的导电性和较强的N2分子结合力,作为电催化剂已经引起了广泛的研究兴趣。本工作通过不同的合成策略制备了一系列新型的过渡金属基催化剂,在水相电解质中实现了高效电催化氮还原合成氨。本论文的具体研究内容如下:1.受Au本征氮还原活性的启发,系统研究了Au结合其他过渡金属形成合金催化剂对电化学氮还原的协同增强效果。通过NaBH4还原普适法合成了一系列Au基合金纳米催化剂（Au Cu、Au Ag、Au Pd和Au Ru）,并探究了它们的电催化氮还原性能。结果显示,合金催化剂显着提高了Au的本征催化活性,其中Au Cu合金催化剂表现出最显着的氮还原响应。在-0.2 V vs.RHE处,原子比优化的Au1Cu1合金催化剂获得高达54.96%的法拉第效率和154.91μg h-1 mg-1cat的产氨速率,远高于已报道的Au基催化剂的性能。Au和Cu组分间的协同作用优化了Au的电子结构和配位环境,降低了氮还原过程中决速步的活化能垒,从而显着增强了Au1Cu1合金催化氮还原的活性。2.该工作通过Fe掺杂策略构筑了Fe-Bi2WO6催化剂,研究了它的电化学氮还原行为,并深入讨论了不同Fe掺杂量对电催化氮还原响应的影响。在-0.75 V vs.RHE处,掺杂比例优化的0.50Fe-Bi2WO6催化剂于0.05 mol L-1H2SO4中实现了289μg h-1 mg-1cat的超高产氨速率,远远超过先前报道的Fe基或Bi基,甚至单原子Ru产氨催化剂的最佳响应。这一优异的氮还原催化性能主要归因于:析氢反应的有效抑制,Bi和Fe组分间的潜在协同促进了N2分子的活化加氢,以及Fe掺杂提升了反应中的电子转移速率和催化反应动力学。严格的控制实验,谨慎的电解过程,惰性气体保护技术及不同定量方法的对比,充分证明了已获得的实验结果准确可靠。3.通过一步溶剂热法合成了非晶态Rh修饰的SnO2（Rh@SnO2）催化剂,其中SnCl2还原剂是合成过程中非晶态结构形成的关键。利用非晶态Rh@SnO2电催化氮还原,系统讨论了不同Rh用量和非晶态结构对于电化学氮还原性能的影响。在-0.35 V vs.RHE处,组分优化的非晶态Rh0.5@SnO2电催化剂同时取得了较高的产氨速率(149μg h-1 mg-1cat)和法拉第效率（11.69%）,优于已报道的SnO2或Rh基催化剂的性能。得益于（1）Rh修饰有效促进了Rh0.5@SnO2催化反应中的电子传递;（2）非晶态结构增加了暴露的催化活性位点数目;（3）Rh与SnO2之间的协同作用降低了N2分子加氢反应的活化能垒,因此,Rh0.5@SnO2催化氮还原的活性显着增强。靛酚蓝比色法和1H NMR法对定量分析结果进行了对比验证,确认了所得结果的可靠性。
祝霜霜[2]（2019）在《咪唑羧酸钒配合物的合成、光谱、结构及其在化学模拟铁钒辅基钒微环境的应用》文中研究指明固氮酶是可以在常温常压下将氮气还原为生物可利用氮资源的金属酶。固氮酶的化学模拟主要集中在固氮酶活性中心铁钼（钒）辅基的模拟上,希望通过小分子模拟物与固氮酶大分子结构进行比较,来获得更为准确的光谱和结构特征,达到化学模拟和探索固氮本质的目的。铁钒辅基的结构为高柠檬酸双齿配位的钒铁硫簇合物 VFe7S8C（X03）（R-homocit）（X = Cor N）,与铁铝钼辅基MoFe7S9C（R-homocit）结构相似,其中钒的八面体配位环境被三个硫原子,一个组氨酸残基中咪唑基的氮原子和两个高柠檬酸中的氧原子所占据。高柠檬酸通过-烷氧基（或α-羟基）和α-羧基与钒配位。铁钒辅基中组氨酸残基中的咪唑基与钒单齿配位。虽然高柠檬酸和咪唑两种配体可能对固氮过程有较大的影响,但是相关α-轻基羧酸和咪唑混合配体钒模拟配合物的研究目前却几乎没有报道。因此本文我们主要致力于研究（羟基）羧酸和咪唑混合配体钒配合物的配位化学,这将有助于理解铁钒辅基中钒的配位微环境。本文以有机羧酸配体（酒石酸、草酸、丙二酸等）和咪唑等N-杂环配体合成了一系列混合配体配合物1～16:（Him）2[V202（R,R-H2tart）（R,R-tart）（im）2]·im（1）,[V2O2（R,R-tart）（im）6]·4H2O（2）,（Him）2[V2O2（S,S-H2tart）（S,S,-tart）（im）2]·im（3）,[V2O2（S,S-tart）（im）6]·4H2O（4）,K4[V202（R,R-tart）2]·3H2O（5）,[VO（ox）（im）3]·H2O（6）,VO（ox）（2-mim）3（7）,VO（ox）（4-mim）3（8）,K2[VO（ox）2（2-mim）]-2H2O（9）,（2-Hmim）[VO2（ox）（2-mim）2]·2-mim（10）,[VO（mal）（im）3]·H2O（11）,（2-Hmim）2[VO（mal）2（H20）]（12）,[VO（mal）（4-mim）3]·2H2O（13）,[V202（1,3-pdta）（bpy）2]·9H2O（14）,[V202（1,3-pdta）（phen）2]·6H2O（15）,[V2O2（edta）（phen）2]·11H2O（16）。本文的主要结果总结如下:1.我们采取分步调节pH值的合成策略得到酒石酸咪唑混合配体钒配合物1～4作为铁钒辅基局部的模拟化合物来研究固氮酶中钒的配位微环境。酒石酸半倍体作为双齿配体通过α-烷氧基或α-轻基和α-竣基与钒配位,咪唑作为单齿配体通过N与钒配位。综合比较了相似结构的酒石酸钒配合物及部分典型的α-轻基羧酸钒配合物发现,质子化的V-Oα-hydroxy键键长[2.235（6）avA]明显长于去质子化的V-Oα-alkoxy键键长[1.942（8）avA],前者与铁钒辅基中高柠檬酸α-烷氧基V-O键键长的平均值（2.165avA）相近,表明铁钒辅基中的高柠檬酸有可能是质子化的。配合物1和2的液体13C核磁谱图中,与自由的酒石酸配体和咪唑配体中相应基团的共振峰相比,配位的含碳基团共振峰发生了向低场不同程度的位移,揭示了由于配位作用对配体的化学环境产生的影响。配合物1中质子化烷氧基化学位移没有被捕捉到,表明酒石酸的质子化烷氧基和去质子化烷氧基发生快速离子交换反应过程。2.以简单的草酸、丙二酸为羧酸配体,咪唑类配体为含氮配体,改变pH值、温度、配比等反应条件,分离和表征了系列单核草酸、丙二酸咪唑钒配合物。这两类配体易于与中心金属钒形成[VO（L1）（L2）3]-xH2O的配位模式,这是由于二元羧酸通常与金属中心形成双齿整合的经典配位模式,而单齿的咪唑类配体则能顺利补充钒的剩余配位点。此外,通过改变两种配体的配比和调节pH值可以实现钒与草酸、2-甲基咪唑不同配位模式的转变。由于乙醇酸和乳酸等α-轻基竣酸的结构不对称性,以及配位能力弱于草酸导致难以模拟合成乙醇酸咪唑混配钒配合物,但这部分工作为以后探究简单的α-轻基羧酸尤其是乙醇酸和乳酸与咪唑的钒混配物的合成与分离的研究提供了一定的参考价值。3.N-杂环氨基多羧酸钒配合物14～16在高温水热条件下被合成出来。其中14和15的1,3-丙二胺四乙酸因其较于乙二胺四乙酸多一个亚甲基更具柔性,两个氨基氮能以链状的桥联方式与中心金属钒形成“扁担形”双核结构;而16中乙二胺四乙酸则以五齿螯合的方式牢牢“固定”住其中一个钒中心,剩余的一个羧基氧则桥联到另一个钒中心,形成不对称双核结构。此外,我们还以H2O2降解甲基橙的催化反应来测试配合物14～16的催化性能,配合物14～16催化降解性能可能与金属中心是否易于暴露及其被H2O2活化的难易程度有关。
王思远[3]（2019）在《咪唑、N-杂环α-羟基羧酸钼（Ⅵ/Ⅴ/Ⅳ）配合物化学模拟铁钼辅基钼配位环境》文中进行了进一步梳理固氮酶可以在常温常压下将氮气还原为生物可利用氮资源的金属酶。笼状的MoFe7S9C（R-homocitrate）（N-his）簇是固氮酶中铁钼辅基的活性位点,其中钥的八面体配位环境被三个硫原子,一个组氨酸残基中咪唑基的氮原子和两个高柠檬酸中的氧原子所占据。高柠檬酸通过α-烷氧基和α-羧基与钼配位,α-烷氧基可能质子化为α-羟基。铁钼辅基中组氨酸残基中的咪唑基与钼单齿配位。高柠檬酸和钼是在最后一步插入铁钥辅基前体。R-高柠檬酸的长而灵活的CH2CO2与咪唑的NH基可以形成氢键,这在氮气还原的过程中起到了非常重要的作用。虽然高柠檬酸和咪唑两种配体可能对固氮过程有较大的影响,但是相关α-羟基羧酸和咪唑混合配体钼模型配合物的研究却鲜有报道,尤其是在与铁钼辅基中价态相似的低氧化态钼配合物。我们主要研究α-羟基羧酸和咪唑混合配体钼配合物的配位化学,尤其是低价态钼（Ⅳ/Ⅴ）配合物的配位模式。我们以高柠檬酸及其同系物等α-羟基羧酸,咪唑等N-杂环配体合成了一系列混合配体配合物1-21:[（Mo3SO3）（glyc）2（im）5]·im.H20（1）,Na2[（Mo3SO3）（R,S-lact）3（im）3]·102O（2）,[（Mo6O10）（R,S-lact）2（im）10]·16H2O（3）,Na6[（Mo2O4）3（R,S-mal）4]·5H2O（4）,K2{Mo3O4（im）3[MoO3（Hcit）]2}.3im.4H2O（5）,（Him）2{Mo3S03（im）3[MoO3（Hcit）]2} im·6H2O（6）,（Et4N）[MoO2Cl（H2cit）].H2O（7）,trans-[（MoO）2O（H2homocit）2（bpy）2]·4H2O（8）,[（MoO）2O（H2homocit）2（phen）2]·5H2O（9）,trans-[（MoO）2O（glyc）2（bpy）2]·3H2O（10）,trans-[（MoO）2O（lact）2（bpy）2]·3H2O（11）,trans-[（MoO）2O（Hmal）2（bpy）2]（12）,cis-[（MoO）2O（glyc）2（phen）2].5H2O（13）,trans-[（MoO）2O（glyc）2（phen）2]（14）,trans-[（MoO）2O（lact）2（phen）2]·4H2O（15）,trans-[（MoO）2O（Hmal）2（phen）2].4H2O（16）,cis-MoO2（glyc）（bpy）（17）,Na6[（Mo02）2O2Fe2（nta）4].16H2O（18）,Na6[（MoO2）2O2A12（nta）4].16H20（19）,Na6[（MoO2）2O2Cr2（nta）4]·16H2O（20）,[（MoO4）2FeⅡFeⅢ4（ida）8]n（21）。本文的主要结果总结如下:1.我们采取两步合成的策略合成α-羟基羧酸咪唑混合配体钼配合物1～4作为铁钼辅基的模型化合物来研究固氮酶中钼的配位环境。α-羟基羧酸作为双齿配体通过α-烷氧基和α-羧基与钼配位,咪唑作为单齿配体通过N与钼配位。其中的Mo-Oα-alkoxy键的键长明显短于己报道铁钼辅基（Mo-Oav 2.272 A）中的键长,表明铁钼辅基中的高柠檬酸可能是质子化的。配合物1和2的固体13C核磁谱图中,烷氧基的共振峰出现在高场区域（71.6,77.4 ppm）,表明其更容易被质子化。六核乳酸咪唑钼（Ⅳ）配合物3中,乳酸作为双齿配体通过羧基的两个O配位,羟基仍保留游离状态。苹果酸作为三齿配体以α-烷氧基、α-羧基和β-羧基与Mov配位,形成新型六核苹果酸配合物4。2.五核柠檬酸咪唑（Ⅳ/Ⅵ）配合物5和6在高温水热条件下被合成出来。配合物5和6中Mo的氧化态为跨区的+4和+6,与已报道的处于相邻价态的混合价态配合物不同。值得注意的是配合物5和6中柠檬酸配位的α-烷氧基质子化为α-羟基,表明钼（Ⅵ）配合物中Oα-hydroxy具有更高的电荷密度,更容易被质子化。单核柠檬酸钼（Ⅵ）配合物7是在强酸性条件下用大型阳离子[Et4N]+捕获而分离得到的。单核柠檬酸配合物的一个端氧被C1取代,两个β-羧基仍保持质子化,但是α-烷氧基即使在强酸性条件下也是去质子化的。配合物5和6的1H and 13C NMR谱图中只有一组共振峰,表明其在水溶液中并未发生解离。配合物5和6的循环伏安曲线表明[Mo3SO3]4+中的MoⅣ比[Mo3O4]4+中的更稳定,不易被氧化。3.高柠檬酸钼（Ⅴ）配合物8和9作为铁钼辅基的模型化合物被合成,一系列双核N-杂环 α-羟基羧酸钥（Ⅴ）配合物[（MoO）2OL2（bpy）2]·xH2O 和[（MoO）2OL2（phen）2]·xH2O 也同样被合成出来用于比较。配合物中的α-羟基羧酸通过α-烷氧基和α-羧基与Mo配位,即使在酸性条件下α-烷氧基也未发生质子化,表明Mo（V）可能电荷密度较低而无法发生质子化。配合物10和13中存在特征的六元环和十二元环的水簇,水簇对结构的稳定起到了非常重要的作用。配合物10和12的EPR光谱表明钥（Ⅴ）配合物8～16中Mo是顺磁性的,两个Mo是相互独立的。4.通过模块法合成了四核矩形杂金属配合物18～20。通过液体核磁的分析表明其在溶液中稳定,不易发生分解。具有3D结构的配合物21也通过类似的方法被合成出来,其直到250℃依然保持稳定,且具有直径3.3 A的孔道,可以高选择性吸附少量CO2。以H2O2降解甲基橙的催化反应来测试配合物18和21的催化性能,配合物18结构稳定,不具备催化能力。配合物21随着搅拌分解释放Fe,催化效率随着时间显着增加,4小时后降解率达到72.7%。
陈思[4]（2016）在《铁配合物的电子结构、反应机理及络合氮气的理论研究》文中进行了进一步梳理由于铁元素含量丰富、廉价、生物相容性好并且毒性低,近年来有关铁配究越来越受到国内外化学工作者的关注。实验研究在该领域已取得了显着进展现有实验手段和条件的限制,对相关反应机理、电子结构以及影响反应性能的较少。运用计算化学的手段可以有效地弥补实验手段的不足,从分子和电子层复杂的电子结构及反应机理,从而有助于设计和开发新的反应体系。本论文运函理论,围绕一系列铁配合物的电子结构、反应机理以及络合氮气的能力开展研究工作。研究了以多齿膦为配体的单核铁配合物与氮气络合的能力。结果表明,阳合物[Cp*Fe（dippe）]+(Cp*= η5-C5Me5;dippe = 1,2-bis（diisopropylphosphino）etha电子云密度低、与dippe配体的磷原子之间的键级小、还原性低,并且在前钱中的贡献小,这些都是导致[Cp*Fe（dippe）]+不能够络合氮气的原因;假设形成型氮气络合物[Cp*Fe（N2）（dippe）]+中,Fe与N之间的二阶稳定化能小,也说尽原子之间的相互作用弱、成键强度低,不利于形成稳定配合物。对于邻苯二硫酚桥联的双核铁配合物[Cp*Fe（μ-bdt）FeCp*]（bd zene-1,2-dithiolate）的单电子氧化反应,理论计算研究发现,该反应是一个基二硫酚的芳香环无配位作用的铁中心进行的氧化过程。反应中邻苯二硫酚为非型的bdt2-配体,尽管邻苯二硫酚芳香环的碳-碳键长表现出明显的不均匀性。基桥联的双核铁硫配合物[Cp*Fe(η-η72:（η2-bdt）（μ-NH2）FeCp*][BF4]2连续单电子的理论研究,发现第一个单电子还原过程基于双金属中心同时进行,第二个单过程则基于单金属中心进行。通过对单核铁配合物（iPrPDI）Fe(iPrPDI = 2,6-（2,6-iPr2-C6H3N=CMe）2C5H3（Me3SiO）2MeSiH与1-辛烯发生氢硅化反应的研究发现,催化活性物种是烯烃化剂铁中心配位得到的配合物,这与贵金属配合物催化的氢硅化反应的Chalk-理不同。硅烷的氢原子加成到辛烯C=C双键的β碳、生成反马氏产物的路径和动力学上都最为有利。在还原消除过程中,烯烃的辅助配位会增大反应的难硅烷化和氢化两种副反应在该催化体系中均为不利反应过程。这些研究成果加深了对相关氮气络合活化等影响因素的理解,并为今后铁与的化学反应包括固氮等体系的设计提供了理论依据。
陈全亮,陈洪斌,曹泽星,周朝晖,万惠霖,李颖,李季伦[5]（2014）在《固氮酶催化活性中心及其化学模拟》文中研究说明固氮酶是固氮微生物在常温常压下固氮成氨的催化剂,其催化机理和化学模拟一直是国际上长期致力研究的对象.钼铁蛋白高分辨1.0单晶X射线衍射分析表明,固氮酶催化活性中心铁钼辅基的结构为Mo Fe7S9C（R-homocit）,其中,Mo原子和3个u2-硫配体、1个组氨酸和1个高柠檬酸配位,形成八面体构型.高柠檬酸以α-烷氧基氧和α-羧基氧与钼螯合形成双齿配位,氨基酸残基上的组氨酸咪唑氮和半胱氨酸巯基与钼和铁单齿配位.在固氮酶铁钼辅基的生物合成过程中,高柠檬酸和咪唑侧基是在最后的合成步骤插入铁硫碳簇前驱体中,其中高柠檬酸和咪唑侧基有可能对质子传递以及稳定Mo Fe7S9C簇起到重要作用.本文从固氮酶铁钼辅基结构出发,结合最近本课题组从化学模拟出发,将固氮酶催化活性中心铁钼辅基结构修订为加氢新结构Mo Fe7S9C（R-Hhomocit）的研究,着重介绍了近年来国内外固氮酶活性中心、生物合成和催化作用机理的研究进展,并展望了固氮酶的研究前景.
张荣华[6]（2009）在《柠檬酸、苹果酸和柠苹酸钼（钨）配合物研究》文中认为固氮酶是某些微生物在常温常压下固氮成氨的催化剂，其催化作用机理和化学模拟一直是国际上长期致力研究的对象。钼铁蛋白的单晶高分辨X光衍射分析表明，固氮酶催化活性中心铁钼辅基的结构为MoFe7S9X（homocit）（X=C，N or O）。其中，Mo原子处于一端的角落位置上，并和3个μ3-硫配体、一个组氨酸和一个高柠檬酸配位，形成八面体的络合物。高柠檬酸以α-烷氧基氧和α-羧基氧与钼形成双齿配位。研究表明，含有高柠檬酸的固氮酶的固氮活性比其它羟基羧酸突变种的固氮酶活性强，但是什么原因造成的这种差别目前还没有定论。此外，最新研究表明，在固氮酶铁钼辅基的生物合成过程中，其中心金属和高柠檬酸是在最后的步骤才插入铁硫簇前驱体中。但中心金属和高柠檬酸是如何插入铁硫簇前驱体以及以怎样的方式插入其中都还有待进一步的研究。因此，钼和高柠檬酸的研究显得尤为重要。但化学合成高柠檬酸极其复杂，成品售价又昂贵，使得直接以高柠檬酸作为配体，研究其与金属的配位状况受到了很大的限制，故在研究中常用其它的羟基羧酸（如柠檬酸、苹果酸、乳酸、乙醇酸等）来替代高柠檬酸。进一步研究羟基羧酸与金属钼、钨在不同条件下的反应情况，以及形成配合物的结构特征，有助于了解铁钼辅基中钼的配位环境。因此，本文以柠檬酸、苹果酸和柠苹酸为配体，钼、钨为金属源，合成了一系列配合物1-23：K2（NH4）2[（MoO2）4O3（Hcit）2]·5H2O（1），（NH4）4[（MoO2）4O3（Hcit）2]·8.5H2O （2），（NH4）5[（MoO2）4O3（Hcit）（cit）]·3H2O （3），（Him）3（NH4）3[（MoO2）4O3（Hcit）（cit）]Cl·2H2O （4），K2（NH4）4[（MoO2）4O3（cit）2]·7H2O （5），（Him）4（NH4）2[（MoO2）4O3（cit）2]·6H2O （6），K2[（MoO2）2O（H2cit）2]·4H2O （7），（NH4）3[（MoO2）2O（H2cit）（Hcit）] （8），（NH4）14{[（MoO2）2O（Hcit）2][（MoO2）2O（Hcit）（cit）]2}·14H2O （9），（NH4）11{[（MoO2）2O（cit）2H（cit）2O（MoO2）2]·4H2O（10），（NH4）6[（MoO2）2O（cit）2]·3.5H2O（11），K4（NH4）2[（MoO2）2O（cit）2]·5H2O （12），（NH4）4[MoO3（cit）]·2H2O （13），K8[（MoO2）4O3（R-mal）2][（MoO2）4O3（S-mal）2]·10H2O （14），（Him）2K6[（MoO2）4O3（R-mal）2][（MoO2）4O3（S-mal）2]·8H2O （15），K8[（MoO2）2O（R-mal）2][（MoO2）2O（S-mal）2]·4H2O （16），K4[MoO2（S-Hmal）2][MoO2（R-Hmal）2]·4H2O （17），K4[（MoO2）4O3（R-cmal）2]·6H2O （18），K4[（MoO2）4O3（S-cmal）2]·6H2O （19），（NH4）4[（MoO2）4O3（S-cmal）2]·6H2O （20），K2[WO2（H2cit）2]·3H2O （21），（Him）10（NH4）2[（WO2）2O（Hcit）2]3·10H2O （22），（Him）8（NH4）13{[（WO2）2O（Hcit）（cit）H（cit）（Hcit）O（WO2）2][（WO2）2O（cit）2]2·14H2O（23）。主要结果总结如下：1．配合物1-6，14，15，18-20均为四核钼结构，中心金属钼与羟基羧酸配体（包括柠檬酸、苹果酸、柠苹酸）的比例为2：1。它们的配阴离子中都含有4个钼原子，2个羟基羧酸配体，且配体均以α-烷氧基、α-羧基和β-羧基氧与钼配位，配位模式与四核高柠檬酸钼配合物中的相同。配合物7-12，16，22和23均为双核钼（或钨）结构，钼（或钨）与柠檬酸（或苹果酸）的比例为1：1。其配阴离子中都含有2个金属原子和2个配体，且配体均以α-烷氧基、α-羧基和β-羧基氧与中心金属三齿配位。13是单核柠檬酸钼配合物，柠檬酸也以α-烷氧基、α-羧基和β-羧基氧与钼三齿配位。17和21分别为苹果酸钼、柠檬酸钨单核配合物，其中苹果酸、柠檬酸配体均以α-烷氧基氧和α-羧基氧与金属双齿配位。以上配合物中，羟基羧酸都可以用α-烷氧基氧和α-羧基氧与钼、钨进行双齿配位，形成五员环，这与固氮酶铁钼辅基中高柠檬酸与钼的配位模式相同，因此这种双齿配位形式是羟基羧酸与金属作用的一种典型模式，这一结论为通过羟基羧酸的金属钼和钨配合物研究固氮酶铁钼辅基中钼的配位提供了间接证据。2．柠檬酸钼配合物的合成和表征表明，溶液的pH值对产物的分离起着至关重要的作用。在反应物比例一定时，pH值在一定范围内变化的情况下，柠檬酸配体中质子的分步离解并不影响其与金属离子的配位形式。另外，有些配合物中，柠檬酸配体的β-羧基形成了很强的分子间氢键，从而形成了通过氢键连接的二聚体（配合物3，7，8，10）、三聚体（配合物22）甚至四聚体（配合物23）。这些性质为羟基多元羧酸在固氮酶反应体系中作为质子传递链提供了可能性。3．核磁共振光谱表明，大部分配合物在溶液中不稳定，发生了离解，但也有少数配合物在溶液中稳定存在。此外，铝-柠檬酸体系在溶液中的核磁共振光谱表明，钼与柠檬酸的摩尔比以及溶液的pH值对物种的分布起着决定性的作用。
陈灿玉[7]（2008）在《N-杂环螯合高柠檬酸钒（钼）及其同系物研究》文中研究说明固氮酶是某些微生物在常温常压下固氮成氨的催化剂,其催化作用机理和化学模拟一直是国际上长期致力研究的对象。钼铁蛋白的单晶高分辨X光衍射分析表明,铁钼辅基的结构为MoFe7S9X（S-cys）（N-his）（homocit）（x=C,N,O）。其中,Mo原子处于一端的角落位置上,并和3个μ3-硫配体、一个组氨酸和一个高柠檬酸配位,形成八面体的络合物。高柠檬酸以α-烷氧基氧和α-羧基氧直接同钼形成双齿配位。在钼元素缺乏的环境中,则形成了含钒的钒固氮酶。最新的研究成果表明,在固氮酶固氮铁铝辅基的生物合成过程中,其中心金属和高柠檬酸是在最后的步骤中才插入铁硫簇前驱体中。但中心金属和高柠檬酸是如何插入铁硫簇前驱体和以什么样的结构形式插入其中都还有待了解。另外,α-羧酸钼、钒主要以双核配合物存在,因而了解羧酸钼、钒的双核和单核之间的相互联系以及所形成配合物的成键规律,有利于进一步模拟铁钼辅基的结构,为固氮酶的固氮机理提供化学依据。本文以柠檬酸、苹果酸、柠苹酸和高柠檬酸为配体,钼、钒为金属源,再引入邻菲啰啉和联吡啶含氮配体,合成了一系列的配合物1-19:[Hneo]4[V2O4（R-Hcit）（OH）][V2O4（S-Hcit）（OH）]·4H2O（1）,[Ni（phen）3]2[V2O4（R-Hcit）（OC2H5）][V2O4（S-Hcit）（OC2H5）]·4H2O（2）,[V2O3（phen）3（Hcit）]·5H2O（3）,[V2O3（phen）3（Hcit）2（phen）3O3V2]·12H2O（4）,Na3（Hhomocit）·H2O（5）,[V2O3（phen）3（R,S-H2homocit）]Cl·6H2O（6）,[VO2（phen）2]2[V2O4（R,S-H2homocit）2]·4H2O·2C2H5OH（7）,[V2O3（phen）3（mal）H（mal）（phen）3O3V2]Cl·14H2O（8）,[VO（bpy）（R,S-H2cit）]·2H2O（9）,[VO（phen）（R,S-H2cit）]·1.5H2O（10）,[VO（phen）（R,S-H2cit）]·6.5H2O（11）,[VO（bpy）（R,S-Hmal）]·H2O（12）,[VO（phen）（R,S-Hmal）]·H2O（13）,[VO（bpy）（R-Hcitmal）]·2H2O（14）,[Co（phen）（R,S-H2cit）（H2O）]·3H2O（15）,[Ni（phen）（R,S-H2cit）（H2O）]·3H2O（16）,[（MoO2）2O（phen）（H2cit）（H2O）2]·H2O（17）,[（MoO）2O（bpy）2（H2cit）2]·4H2O（18）,[MoO2（bpy）（H2cit）]·H2O（19）。主要结果总结如下:一、1和2的配阴离子为不对称双核V2O2结构,钒与柠檬酸的比例为2:1,柠檬酸为三齿配体与两个钒配位,α-烷氧基氧作为桥氧与两个钒键联,α-羧基氧和β-羧基氧分别与钒配位,形成五元环或六元环。5是高柠檬酸的正盐,为链式结构。配合物3,4,6和8为不对称双核V2O3结构,钒与羧酸的比例为2:1,羧酸以α-烷氧基氧和α-羧基氧与钒配位,形成五元环。配合物7为对称双核V2O2结构,是配合物6的前驱体。配合物9-16为单核的金属配合物,羧酸α-烷氧基氧、α-羧基氧和β-羧基氧与金属配位,形成MN2O4（M=V,Co,Ni）结构。17为双核柠檬酸钼配合物,为Mo2O5L1L2结构,柠檬酸以α-烷氧基氧和α-羧基氧与钼配位,形成五元环。19为单核柠檬酸配合物,形成MoN2O4结构,柠檬酸也以α-烷氧基氧和α-羧基氧与钼配位,形成五元环。18是还原态钼（Ⅴ）的柠檬酸配合物,为对称的双核结构,两个钼通过一个桥氧键连,每个钼为MoN2O4结构,柠檬酸也以α-烷氧基氧和α-羧基氧与钼配位,形成五元环。在以上配合物中,羟基羧酸配体都可以用α-烷氧基氧和α-羧基氧与钼、钒进行双齿配位,形成五元环,这与固氮酶中高柠檬酸钼的配位形式相同,因此这种配位形式是羟基羧酸与钼、钒相互作用的一种典型模式,这一结论为通过羟基羧酸的金属钼和钒配合物研究固氮酶的配位提供了间接证据。二、通过配合物3和4中不同氢键模式的研究以及它们之间的转化反应,我们发现柠檬酸的β-羧基不仅可以与结晶水形成氢键,还可以在β-羧基之间形成分子内和分子间的氢键,且分子内和分子间氢键间存在相互转化。由此说明不仅高柠檬酸γ-羧基可以参与质子的传递,其β-羧基也有可能参与质子的传递。这为固氮酶中高柠檬酸搭桥的质子（电子）传递途径提供了佐证。三、不对称的双核钒和单核钒配合物的合成和表征显示,pH值对产物的形成和分离具有至关重要的作用。pH值在一定范围内,柠檬酸的烷氧基氧作为桥氧的化学键才容易断开,从而形成不对称的双核钒和单核钒结构。pH值不仅影响不对称双核V2O3钒配合物和单核钒配合物的形成,还关系到钒还原的速度。这两类配合物可以相互转化的,如:这为我们研究固氮酶反应体系中中心金属的价态变化提供了依据。四、双核柠檬酸钼（Ⅵ）和柠檬酸钼（Ⅴ）的成功合成分离,说明在双核柠檬酸钼配合物中,其三齿配位的β-羧基配位是可以被取代的。而首次双齿配位的柠檬酸单核钼（Ⅵ）的成功提取,也说明高柠檬酸和钼有可能在最后插入铁硫簇前驱体中时可以以单核的方式插入,且高柠檬酸与钼形成了双齿配位。
许琴[8]（2008）在《氨三乙酸钼和钼碲（钒）杂多酸的研究》文中研究表明本文在不同pH值和阳离子条件下,利用盐酸肼还原氨三乙酸与钼酸盐混合物,分离得到不同质子化的氨三乙酸钼（Ⅳ/Ⅴ）络合物1-3:[Mo3O（OH）3（Hnta）3]Cl·3H2O（1）,K4.5（NH4）1.5[Mo2O4（Hnta）2][Mo2O4（nta）2]·5.5H2O（2）,（NH4）4[Mo2O4（nta）2]·7H2O（3）。通过对含有O、N配位原子的配体与Mo在还原条件下的配位进行结构和谱学分析,了解其反应特性和键合规律,探索络合物内在的成键规律,为进一步开展模拟物的合成与性质研究提供条件。同时,为研究钼碲（钒）杂多酸及其催化性能,我们分离和表征了化合物4-8。本文主要结论如下:1.在强酸性溶液中,钼酸钾与氨三乙酸在还原条件下反应,生成的络合物[Mo3O（OH）3（Hnta）3]Cl·3H2O（1）是还原态钼（Ⅳ）的络合物,络合物1的结构特点在于存在一个氧合单盖帽三核钼中心,存在金属-金属键。2.络合物K4.5（NH4）1.5[Mo2O4（Hnta）2][Mo2O4（nta）2]·5.5H2O （2）和（NH4）4[Mo2O4（nta）2]·7H2O（3）是还原态钼（Ⅴ）的络合物,均存在双核钼中心,结构中存在金属-金属键。氨三乙酸与钼的配位方式是通过两个β-羧基氧和一个氮与钼原子配位,形成两个稳定的五元环。在络合物2中一个氨三乙酸上的未配位的β-羧基去质子化,而另一个氨三乙酸上的未配位的β-羧基则保留质子,它们之间形成很强的氢键,由此形成由氢键连接的链状的多聚体。络合物3中,氨三乙酸配体中未配位的β-是去质子的。3.为研究丙烷选择氧化制丙烯醛的催化反应中MoTeO催化剂的催化性能,本文制备了MoTeO催化剂前驱体,合成了（NH4）6[TeMo6O24]·7H2O（4）和（NH4）6[TeMo6O24]·Te（OH）6·7H2O（5）两种催化剂前驱体并表征其催化性质。同时,我们在MoTeO体系中加入咪唑配体,以求改善金属的配位环境,生成了络合物（Imi）6[TeMo6O24]（6）,（Imi）2（NH4）4[TeMo6O24]·2H2O（7）。另外,在回流条件下,我们合成了Keggin结构的钼钒杂多酸盐（n-C4H9NH3）2（NH4）[VMo12O40]。3（n-C4H9NH2）·4H2O（8）。
张志刚[9]（2007）在《棕色固氮菌突变株DJ194和UW3中固氮酶蛋白的研究》文中进行了进一步梳理用0.26 mol／L NaCl从吸附有粗提物的DEAE柱洗脱的组分经Q-Sepharose柱用0.15-0.40mol／L NaCl缓冲液线形梯度洗脱，再经Sephacryl S-200柱、Q-Sepharose柱进一步纯化浓缩，所得蛋白组分命名为ΔnifZAv2Q2。它在SDS凝胶电泳胶上的主要蛋白带的相对迁移率比部分纯的OP Av2中分子量为32kDa的条带略大些，在天然电泳中比OP Av2具有更高的迁移率。通过鉴定该制备物为一种具有与OP Av2相似亚基组成的固氮酶Fe蛋白。它与OP Av1重组的乙炔还原活性(6052 nmol C2H4·min-1·mg蛋白-1)远高于与OP Av2重组的活性。该铁蛋白与OP Av1重组的乙炔还原活性，H+和N2（以在氩气和氮气下放氢的差值表示）还原活性，均约为与OP Av2重组的活性的2.2倍。这些表明，该铁蛋白也许具有一般固氮酶Av2所不具的结构和功能特性，使它表现出高还原活性、与先前纯化得到的ΔnifZAv2不同的电泳迁移率和低的盐洗脱浓度。经DEAE-52，Q-Sepharose和Sephacry S-200柱厌氧层析，从棕色固氮菌突变株UW3纯化得到CrFe蛋白制备物。其中～50％的蛋白具有与从野生型固氮菌OP的MoFe蛋白（OP Av1）相似的亚基组成，并可与OP Av1的抗体发生免疫交叉反应。该制备物还具有～40％的OP Av1 C2H2，H+和N2（以在氩气和氮气下放氢的差值表示）还原活性，并具与OP Av1相似的电子对比率。金属分析表明，这蛋白制备物含有Fe，Cr和Mo。与OP Av1相比，该制备物在450 nm的圆二色谱（CD）与之相似，但在3个相同g值处（g≈4.3，3.7和2.0）出现的EPR信号相对强度则不相同。以上结果表明，CrFe蛋白也许是一种新的固氮酶组分Ⅰ蛋白，除以Cr代替Mo外，它的功能和包括金属原子簇在内的结构都可能与MoFe相似。
解志红[10]（2005）在《斯氏假单胞菌固氮调节基因nifLA的表达调控机制研究》文中进行了进一步梳理斯氏假单胞菌（Pseudomonas stutzeri）A1501分离自非豆科作物水稻根际,在无铵和微好氧的条件下能将空气中氮气固定为植物可以吸收利用的铵,是一种潜在的微生物肥料,具有重要的理论研究和实际应用价值。本研究采用基因敲除、酵母双杂交系统及蛋白体外结合技术,对斯氏假单胞菌A1501固氮调节基因nifLA进行了功能鉴定和表达调控机制的研究。 构建了斯氏假单胞菌A1501的粘粒基因组文库,筛选到两个阳性克隆,分别为XL1,XL2。然后以pUC19为载体,从中筛选到7.7Kb包含nifLA-like的阳性克隆,并完成了核苷酸序列分析（EMBL/GenBank登陆号为:AJ297529）。遗传学分析表明该菌nifL-like及nifA-like与棕色固氮菌（A.vinelandii）在核苷酸序列上的同源性分别为78%、85%,在氨基酸序列上的同源性分别为72%、82%,暂分别命名为nifA及nifL。利用Southern杂交证实nifL在P.stutzeri A1501中为单拷贝。 将nifHp-lacZ融合基因表达载体转入A1501野生性菌株中,在不同的铵和氧浓度诱导后测定其β—半乳糖苷酶活性,结果表明斯氏假单胞菌A1501的固氮基因表达受铵和氧的调控。为了研究nifLA的固氮调节功能,构建了nifL及nifA突变株及其互补质粒。结果显示nifA突变株及nifL极性突变株的固氮酶活性丧失;nifL非极性突变株仍有部分固氮活性,且对铵和氧不敏感,在高铵下,仍有一定的固氮活性。nifA的组成性表达质粒pVA3仅恢复nifA突变株的三分之一的固氮活性,增强了A1501及nifL非极性突变株的固氮活性。而nifL的组成性表达质粒pVL抑制了A1501及nifL非极性突变株中固氮酶的表达。过量表达的NifA增强了nifHp-lacZ的表达,而过量表达的NifL对nifHp-lacZ的表达没有大的影响,表明在A1501中存在固氮正调节蛋白NifA和负调节因子NifL。 采用酵母双杂交系统研究NifL和NifA蛋白在表达调控中的相互作用。构建了nifL和nifA全长序列及其不同结构域区段的酵母双杂交质粒。酵母双杂交实验证明NifA的中间结构域与NifL的羧基端之间在酵母体内存在直接的相互作用。构建了pET28a-nifL及pGEX2T-nifA融合表达载体。利用体外沉降方法证实NifL与NifA在细胞外也可以结合,表明斯氏假单胞菌A1501中可能存在一个通过NifL与NifA相互作用关闭nif基因表达的调控机制。 构建了A1501 nifLAp-lacZ融合表达载体,分别将其转入A1501野生型及ropN-和ntrC-突变菌株中。β半乳糖苷酶活性的测定结果表明,nifLA基因的启动子为σ54-依赖型,nifLA正常水平的表达需要σ54因子及NtrC的参与。 在上述研究的基础上,初步提出了P.stutzeri固氮基因转录调控模式,即固氮负调节因子NifL感受外界氮和氧的信号,与固氮正调节因子NifA互作,控制nif基因系统的表达。这将为今后采用基因工程手段打破联合固氮的氧和铵限制,获得稳定高效的联合固氮效率奠定重要的理论基础。
二、固氮酶铁蛋白(AVⅡ)Fe-S原子簇的共振喇曼光谱研究（论文开题报告）
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
本文主要提出一款精简64位RISC处理器存储管理单元结构并详细分析其设计过程。在该MMU结构中,TLB采用叁个分离的TLB,TLB采用基于内容查找的相联存储器并行查找,支持粗粒度为64KB和细粒度为4KB两种页面大小,采用多级分层页表结构映射地址空间,并详细论述了四级页表转换过程,TLB结构组织等。该MMU结构将作为该处理器存储系统实现的一个重要组成部分。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
三、固氮酶铁蛋白(AVⅡ)Fe-S原子簇的共振喇曼光谱研究（论文提纲范文）
（1）基于过渡金属催化剂高效电催化氮还原合成氨（论文提纲范文）
| 摘要 |
| Abstract |
| 第一章 绪论 |
| 1.1 引言 |
| 1.2 固氮合成氨的途径 |
| 1.2.1 自然界中的固氮 |
| 1.2.2 人工固氮 |
| 1.3 电化学固氮合成氨概述 |
| 1.3.1 阴阳极反应 |
| 1.3.2 电解池分类 |
| 1.3.3 电解质的分类 |
| 1.3.4 电催化氮还原的机理研究 |
| 1.3.5 氨产物的定量方法 |
| 1.3.6 合成氨催化性能评价指标 |
| 1.4 过渡金属基NRR电催化剂的研究进展 |
| 1.4.1 贵金属基NRR催化剂 |
| 1.4.2 非贵金属基NRR催化剂 |
| 1.5 选题意义及研究内容 |
| 参考文献 |
| 第二章 过渡金属耦合Au合金化用于协同增强Au的本征电催化氮还原活性 |
| 2.1 前言 |
| 2.2 实验部分 |
| 2.2.1 化学药品和试剂 |
| 2.2.2 仪器与设备 |
| 2.2.3 构筑Au基(AuX) (X:Cu、Ag、Pd或Ru)合金纳米催化剂 |
| 2.2.4 电化学测试 |
| 2.2.5 产物NH_3的测定 |
| 2.2.6 副产物N_2H_4的测定 |
| 2.3 结果和讨论 |
| 2.3.1 AuX合金催化剂的形貌和结构表征 |
| 2.3.2 Au基合金纳米催化剂的电化学NRR评价 |
| 2.4 小结 |
| 参考文献 |
| 第三章 基于Fe掺杂Bi_2WO_6催化剂实现超高的电催化产氨速率 |
| 3.1 前言 |
| 3.2 实验部分 |
| 3.2.1 化学药品和试剂 |
| 3.2.2 仪器与设备 |
| 3.2.3 构筑Fe掺杂Bi_2WO_6催化剂 |
| 3.2.4 电化学测试 |
| 3.2.5 产物NH_3的测定 |
| 3.2.6 副产物N_2H_4的测定 |
| 3.3 结果与讨论 |
| 3.3.1 Fe掺杂Bi_2WO_6催化剂的形貌和结构表征 |
| 3.3.2 Fe掺杂Bi_2WO_6催化剂的电化学氮还原行为 |
| 3.4 小结 |
| 参考文献 |
| 第四章 非晶态Rh修饰SnO_2纳米催化剂协同增强电催化合成氨. |
| 4.1 前言 |
| 4.2 实验部分 |
| 4.2.1 化学药品和试剂 |
| 4.2.2 仪器与设备 |
| 4.2.3 构筑非晶态Rh@SnO_2催化剂 |
| 4.2.4 电化学测试 |
| 4.2.5 产物NH_3的测定 |
| 4.2.6 副产物N_2H_4的测定 |
| 4.3 结果与讨论 |
| 4.3.1 非晶态Rh@SnO_2催化剂的形貌和结构表征 |
| 4.3.2 非晶态Rh@SnO_2催化剂的电催化氮还原响应 |
| 4.4 小结 |
| 参考文献 |
| 第五章 结论与展望 |
| 5.1 全文总结 |
| 5.2 展望 |
| 作者简介 |
| 在学期间所取得的科研成果 |
| 致谢 |
（2）咪唑羧酸钒配合物的合成、光谱、结构及其在化学模拟铁钒辅基钒微环境的应用（论文提纲范文）
| 文中使用的缩写和代码 |
| 摘要 |
| Abstract |
| 第一章 绪论 |
| 1.1 引言 |
| 1.2 固氮酶的分类及钒固氮酶的组成 |
| 1.2.1 钒铁蛋白的结构 |
| 1.2.2 P-簇 |
| 1.2.3 FeV-co (M-簇) |
| 1.2.4 高柠檬酸质子化状态研究 |
| 1.3 固氮酶的催化机理 |
| 1.3.1 钼固氮酶N_2的还原 |
| 1.4 铁钒(钼)辅基模拟物的化学合成 |
| 1.5 论文的选题依据和研究内容 |
| 第二章 实验方法与条件 |
| 2.1 实验方法 |
| 2.2 实验试剂和仪器 |
| 2.2.1 实验试剂 |
| 2.2.2 表征方法 |
| 2.3 单晶X-射线结构分析 |
| 2.4 键价计算 |
| 2.5 各种有机配体的结构、性质与用途 |
| 第三章 双核酒石酸咪唑钒配合物的合成、表征及分析 |
| 3.1 双核酒石酸钒配合物的合成与表征 |
| 3.2 双核酒石酸钒配合物的谱学分析、热分析、结构及合成讨论 |
| 3.2.1 双核酒石酸钒配合物的谱学分析 |
| 3.2.2 双核酒石酸钒配合物的热重分析 |
| 3.2.3 双核酒石酸钒配合物的结构分析 |
| 3.2.4 双核酒石酸钒配合物的合成与转化讨论 |
| 3.3 本章小结 |
| 第四章 草酸、丙二酸咪唑钒配合物的合成、表征及分析 |
| 4.1 草酸、丙二酸咪唑钒配合物的合成与表征 |
| 4.2 草酸、丙二酸咪唑钒配合物的谱学分析、热分析、结构及合成讨论 |
| 4.2.1 草酸、丙二酸咪唑钒配合物的谱学分析 |
| 4.2.2 草酸、丙二酸咪唑钒配合物的热重分析 |
| 4.2.3 草酸、丙二酸咪唑钒配合物的结构分析 |
| 4.2.4 草酸、丙二酸咪唑钒配合物的合成与转化讨论 |
| 4.3 本章小结 |
| 第五章 N-杂环氨基多羧酸钒配合物的合成、表征及分析 |
| 5.1 N-杂环氨基多羧酸钒配合物的合成与表征 |
| 5.2 N-杂环氨基多羧酸钒配合物的谱学分析、热分析、结构及合成讨论 |
| 5.2.1 N-杂环氨基多羧酸钒配合物的谱学分析 |
| 5.2.2 N-杂环氨基多羧酸钒配合物的热重分析 |
| 5.2.3 N-杂环氨基多羧酸钒配合物的结构分析 |
| 5.2.4 N-杂环氨基多羧酸钒配合物的合成讨论 |
| 5.3 N-杂环氨基多羧酸钒配合物催化降解甲基橙实验讨论 |
| 5.4 本章小结 |
| 第六章 结果和讨论 |
| 6.1 红外光谱、核磁共振谱的研究及键价分析 |
| 6.1.1 红外光谱 |
| 6.1.2 核磁共振谱 |
| 6.1.3 键价分析 |
| 6.2 本文主要研究成果 |
| 附录1 |
| 附录2 |
| 参考文献 |
| 致谢 |
（3）咪唑、N-杂环α-羟基羧酸钼（Ⅵ/Ⅴ/Ⅳ）配合物化学模拟铁钼辅基钼配位环境（论文提纲范文）
| 文中使用的缩写和代码 |
| 摘要 |
| Abstract |
| 第一章 绪论 |
| 1.1 固氮酶的组成 |
| 1.1.1 铁蛋白 |
| 1.1.2 钼铁蛋白 |
| 1.1.2.1 P-簇 |
| 1.1.2.2 FeMo-co(M-簇) |
| 1.1.2.3 高柠檬酸 |
| 1.2 固氮酶催化机制 |
| 1.2.1 N_2络合和活化模式 |
| 1.2.2 H~+还原 |
| 1.2.3 H_2NNH_2等反应中间体 |
| 1.3 铁钼辅基的化学模拟 |
| 1.3.1 铁钼辅基的化学模拟 |
| 1.3.1.1 铁钼辅基的谱学性质模拟 |
| 1.3.1.2 铁钼辅基模拟物的化学合成 |
| 1.4 铁钼辅基中高柠檬酸的质子化构型 |
| 1.5 合成氨工业 |
| 1.6 论文的选题依据和合成思想 |
| 第二章 实验方法与条件 |
| 2.1 实验方法 |
| 2.2 实验试剂和仪器 |
| 2.3 X-射线单晶结构分析 |
| 2.4 键价计算 |
| 2.5 各种有机配体的结构、性质与用途 |
| 第三章 乙醇酸、乳酸咪唑钼(Ⅳ)配合物的合成、表征及分析 |
| 3.1 乙醇酸、乳酸咪唑钼(Ⅳ)配合物的合成、表征及分析 |
| 3.1.1 乙醇酸、乳酸咪唑钼(Ⅳ)配合物的合成与表征 |
| 3.1.2 乙醇酸、乳酸咪唑钼(Ⅳ)配合物的谱学分析和结构分析 |
| 3.1.2.1 乙醇酸、乳酸咪唑钼(Ⅳ)配合物的谱学分析 |
| 3.1.2.2 乙醇酸、乳酸咪唑钼(Ⅳ)配合物的结构分析 |
| 3.2 乙醇酸、乳酸咪唑钼(Ⅳ)配合物的综合讨论 |
| 3.2.1 乙醇酸、乳酸咪唑钼(Ⅳ)配合物合成讨论 |
| 3.2.2 乙醇酸、乳酸咪唑钼(Ⅳ)配合物键长讨论 |
| 3.2.2.1 三核乙醇酸、乳酸咪唑钼(Ⅳ)配合物1和2键长讨论 |
| 3.2.2.2 六核乳酸咪唑钼(Ⅳ)配合物3键长讨论 |
| 3.2.2.3 六核苹果酸钼(Ⅴ)配合物4键长讨论 |
| 3.2.3 乙醇酸、乳酸咪唑钼(Ⅳ)配合物价键讨论 |
| 3.3 本章小结 |
| 第四章 柠檬酸咪唑钼(Ⅵ/Ⅳ)配合物的合成、表征及分析 |
| 4.1 柠檬酸咪唑铝(Ⅵ/Ⅳ)配合物的合成、表征及分析 |
| 4.1.1 柠檬酸咪唑钼(Ⅵ/Ⅳ)配合物的合成与表征 |
| 4.1.2 柠檬酸咪唑钼(Ⅵ/Ⅳ)配合物的谱学分析、结构分析 |
| 4.1.2.1 柠檬酸咪唑钼(Ⅵ/Ⅳ)配合物的谱学分析 |
| 4.1.2.2 柠檬酸咪唑钼(Ⅳ/Ⅳ)配合物的结构分析 |
| 4.2 柠檬酸咪唑钼(Ⅵ/Ⅳ)配合物的综合讨论 |
| 4.2.1 柠檬酸咪唑钼(Ⅵ/Ⅳ)配合物合成讨论 |
| 4.2.2 柠檬酸咪唑钼(Ⅵ/Ⅳ)配合物键长讨论 |
| 4.2.3 柠檬酸咪唑钼(Ⅵ/Ⅳ)配合物价键讨论 |
| 4.3 本章小结 |
| 第五章 N-杂环α-羟基羧酸钼(Ⅴ)配合物合成、表征及分析 |
| 5.1 N-杂环 α-羟基羧酸铝(Ⅴ)配合物合成、表征及分析 |
| 5.1.1 N-杂环α-羟基羧酸钥(Ⅴ)配合物的合成 |
| 5.1.2 N-杂环α-羟基羧酸钼(Ⅴ)配合物的谱学分析、结构分析 |
| 5.1.2.1 N-杂环α-羟基羧酸铝(Ⅴ)配合物的谱学分析 |
| 5.1.2.2 N-杂环α-羟基羧酸铝(Ⅴ)配合物的结构分析 |
| 5.2 N-杂环α-羟基羧酸钼(Ⅴ)配合物的综合讨论 |
| 5.2.1 N-杂环α-羟基羧酸铝(Ⅴ)配合物的合成讨论 |
| 5.2.2 N-杂环α-羟基羧酸钼(Ⅴ)配合物键长讨论 |
| 5.2.3 N-杂环α-羟基羧酸钼(Ⅴ)配合物价键讨论 |
| 5.3 本章小结 |
| 第六章 钼(Ⅵ)铁(Ⅱ/Ⅲ)杂金属配合物的合成、表征及分析 |
| 6.1 钼(Ⅵ)铁(Ⅱ/Ⅲ)杂金属配合物合成、表征及分析 |
| 6.1.1 钼(Ⅵ)铁(Ⅱ/Ⅲ)杂金属配合物的合成与表征 |
| 6.1.2 钼(Ⅵ)铁(Ⅱ/Ⅲ)杂金属配合物的谱学分析、结构分析 |
| 6.1.2.1 钼(Ⅵ)铁(Ⅱ/Ⅲ)杂金属配合物的谱学分析 |
| 6.1.2.2 钼(Ⅵ)铁(Ⅱ/Ⅲ)杂金属配合物的结构分析 |
| 6.2 钼(Ⅵ)铁(Ⅱ/Ⅲ)杂金属配合物的综合讨论 |
| 6.2.1 钼(Ⅵ)铁(Ⅱ/Ⅲ)杂金属配合物合成讨论 |
| 6.2.2 钼(Ⅵ)铁(Ⅱ/Ⅲ)杂金属配合物键长讨论 |
| 6.2.3 钼(Ⅵ)铁(Ⅱ/Ⅲ)杂金属配合物催化降解甲基橙实验讨论 |
| 6.2.4 钼(Ⅵ)铁(Ⅱ/Ⅲ)杂金属配合物吸附CO_2实验讨论 |
| 6.2.5 钼(Ⅵ)铁(Ⅱ/Ⅲ)杂金属配合物价键讨论 |
| 6.3 本章小结 |
| 第七章 固氮酶铁钼辅基化学模拟的总结和讨论 |
| 7.1 红外光谱和核磁共振谱的研究 |
| 7.1.1 红外光谱(IR) |
| 7.1.2 核磁共振谱(NMR) |
| 7.2 配合物的晶体学数据比较和讨论 |
| 7.3 固氮酶铁钼辅基化学模拟的主要研究成果 |
| 附录1 |
| 附录2 |
| 参考文献 |
| 致谢 |
（4）铁配合物的电子结构、反应机理及络合氮气的理论研究（论文提纲范文）
| 摘要 |
| ABSTRACT |
| 主要符号表 |
| 1 绪论 |
| 1.1 铁配合物在生物酶模拟领域的应用 |
| 1.2 铁配合物在催化反应中的应用 |
| 1.3 铁配合物的理论研究 |
| 1.3.1 理论与计算化学方法 |
| 1.3.2 理论计算方法在铁配合物研究领域中的应用 |
| 1.4 本论文的主要研究思路与内容 |
| 2 多齿膦配位的铁配合物络合氮气的理论研究 |
| 2.1 引言 |
| 2.2 计算方法 |
| 2.3 结果与讨论 |
| 2.3.1 密度泛函及基组筛选 |
| 2.3.2 能量分解及化学反应性参数计算 |
| 2.3.3 NBO分析 |
| 2.3.4 前线轨道成份分析 |
| 2.4 本章小结 |
| 3 邻苯二硫酚桥联的双核铁配合物的电子结构和单电子氧化反应本质的研究 |
| 3.1 引言 |
| 3.2 计算方法 |
| 3.3 结果写讨论 |
| 3.3.1 配合物[Cp~*Fe(μ-bdt)FeCp~*] (1)的电子结构 |
| 3.3.2 阳离子型配合物[Cp~*Fe(μ-bdt)FeCp~*]~+ (1~+)的电子结构 |
| 3.3.3 单电子氧化反应的本质 |
| 3.4 本章小结 |
| 4 氨基桥联的双核铁硫配合物的电子结构和连续单电子还原反应本质的研究 |
| 4.1 引言 |
| 4.2 计算方法 |
| 4.3 结果与讨论 |
| 4.3.1 阳离子型配合物[Cp~*Fe(μ-η~2:η~2-bdt)(μ-NH_2)FeCp~*]~(2+) (1~(2+))和[Cp~*Fe(μ-η~2:η~2-bdt)(μ-NH_2)FeCp~*]~+ (1~+)的电子结构及其单电子还原反应的本质 |
| 4.3.2 配合物[Cp~*Fe(μ-η~2:η~1-bdt)(μ-NH_2)FeCp~*] (2)的电子结构及1~+到2的单电子还原反应的本质 |
| 4.4 本章小结 |
| 5 铁配合物(~iPrPDI)Fe催化的1-辛烯氢硅化反应机理的理论研究 |
| 5.1 引言 |
| 5.2 计算方法 |
| 5.3 结果与讨论 |
| 5.3.1 活性物种 |
| 5.3.2 硅烷插入过程 |
| 5.3.3 还原消除过程 |
| 5.3.4 去氢硅烷化副反应 |
| 5.3.5 氢化副反应 |
| 5.4 本章小结 |
| 6 结论与展望 |
| 6.1 结论 |
| 6.2 创新点 |
| 6.3 展望 |
| 参考文献 |
| 攻读博士学位期间科研项目及科研成果 |
| 致谢 |
| 作者简介 |
（5）固氮酶催化活性中心及其化学模拟（论文提纲范文）
| 1 引言 |
| 2 固氮酶的催化活性中心-铁钼辅基 |
| 3 固氮酶催化还原机理 |
| 4 铁钼辅基的生物合成 |
| 5 铁钼 (钒) 辅基的化学模拟 |
| 6 结论与展望 |
（6）柠檬酸、苹果酸和柠苹酸钼（钨）配合物研究（论文提纲范文）
| 文中使用的缩写和代码 |
| 摘要 |
| Abstract |
| 第一章 绪论 |
| 1.1 生物固氮的研究进展 |
| 1.2 固氮酶的组成 |
| 1.2.1 铁蛋白 |
| 1.2.2 钼铁蛋白 |
| 1.3 固氮酶催化机制 |
| 1.3.1 铁蛋白的氧还循环 |
| 1.3.2 钼铁蛋白的氧还循环 |
| 1.3.3 固氮酶的底物及其催化反应 |
| 1.4 铁钼(钒)辅基的生物合成及其化学模拟 |
| 1.4.1 铁钼(钒)辅基的生物合成 |
| 1.4.2 铁钼(钒)辅基的化学模拟 |
| 1.4.2.1 铁钼(钒)辅基的谱学性质模拟 |
| 1.4.2.2 铁钼(钒)辅基模拟物的化学合成 |
| 1.5 论文的选题依据和合成思想 |
| 第二章 实验方法与条件 |
| 2.1 实验方法 |
| 2.2 实验试剂和仪器 |
| 2.3 X-射线单晶结构分析 |
| 2.4 各种有机配体的结构、性质与用途 |
| 第三章 柠檬酸钼配合物的合成、表征及分析 |
| 3.1 四核柠檬酸钼配合物的合成、表征及分析 |
| 3.1.1 四核柠檬酸钼配合物的合成与表征 |
| 3.1.2 四核柠檬酸钼配合物的谱学分析、热分析、结构及合成讨论 |
| 3.1.2.1 四核柠檬酸钼配合物的谱学分析 |
| 3.1.2.2 四核柠檬酸钼配合物的热分析 |
| 3.1.2.3 四核柠檬酸钼配合物的结构分析 |
| 3.1.2.4 四核柠檬酸钼配合物的合成讨论 |
| 3.2 双核柠檬酸钼配合物的合成、表征及分析 |
| 3.2.1 双核柠檬酸钼配合物的合成与表征 |
| 3.2.2 双核柠檬酸钼配合物的谱学分析、热分析、结构及合成讨论 |
| 3.2.2.1 双核柠檬酸钼配合物的谱学分析 |
| 3.2.2.2 双核柠檬酸钼配合物的热分析 |
| 3.2.2.3 双核柠檬酸钼配合物的结构分析 |
| 3.2.2.4 双核柠檬酸钼配合物的合成讨论 |
| 3.3 单核柠檬酸钼配合物的合成、表征及分析 |
| 3.3.1 单核柠檬酸钼配合物的合成与表征 |
| 3.3.2 单核柠檬酸钼配合物的谱学分析、热分析、结构及合成讨论 |
| 3.3.2.1 单核柠檬酸钼配合物的谱学分析 |
| 3.3.2.2 双核柠檬酸钼配合物的热分析 |
| 3.3.2.3 单核柠檬酸钼配合物的结构分析 |
| 3.3.2.4 单核柠檬酸钼配合物的合成讨论 |
| 3.4 柠檬酸钼体系的溶液研究 |
| 3.4.1 溶液的准备 |
| 3.4.2 (13)~C NMR实验 |
| 3.4.3 结果讨论 |
| 本章小结 |
| 第四章 苹果酸钼配合物的合成、表征及分析 |
| 4.1 四核苹果酸钼配合物的合成、表征及分析 |
| 4.1.1 四核苹果酸钼配合物的合成与表征 |
| 4.1.2 四核苹果酸钼配合物的谱学分析、热分析、结构及合成讨论 |
| 4.1.2.1 四核苹果酸钼配合物的谱学分析 |
| 4.1.2.2 四核苹果酸钼配合物的热分析 |
| 4.1.2.3 四核苹果酸钼配合物的结构分析 |
| 4.1.2.4 四核苹果酸钼配合物的合成讨论 |
| 4.2 双核苹果酸钼配合物的合成、表征及分析 |
| 4.2.1 双核苹果酸钼配合物的合成与表征 |
| 4.2.2 双核苹果酸钼配合物的谱学分析、热分析、结构及合成讨论 |
| 4.2.2.1 双核苹果酸钼配合物的谱学分析 |
| 4.2.2.2 双核苹果酸钼配合物的热分析 |
| 4.2.2.3 双核苹果酸钼配合物的结构分析 |
| 4.2.2.4 双核苹果酸钼配合物的合成讨论 |
| 4.3 单核苹果酸钼配合物的合成、表征及分析 |
| 4.3.1 单核苹果酸钼配合物的合成与表征 |
| 4.3.2 单核苹果酸钼配合物的谱学分析、热分析、结构及合成讨论 |
| 4.3.2.1 单核苹果酸钼配合物的谱学分析 |
| 4.3.2.2 单核苹果酸钼配合物的热分析 |
| 4.3.2.3 单核苹果酸钼配合物的结构分析 |
| 4.3.2.4 单核苹果酸钼配合物的合成讨论 |
| 本章小结 |
| 第五章 四核柠苹酸钼配合物的合成、表征及分析 |
| 5.1 四核柠苹酸钼配合物的合成与表征 |
| 5.2 四核柠苹酸钼配合物的谱学分析、热分析、结构及合成讨论 |
| 5.2.1 四核柠苹酸钼配合物的谱学分析 |
| 5.2.2 四核柠苹酸钼配合物的热分析 |
| 5.2.3 四核柠苹酸钼配合物的结构分析 |
| 5.2.4 四核柠苹酸钼配合物的合成讨论 |
| 本章小结 |
| 第六章 柠檬酸钨配合物的合成、表征及分析 |
| 6.1 柠檬酸钨配合物的合成与表征 |
| 6.2 柠檬酸钨配合物的谱学分析、热分析、结构及合成讨论 |
| 6.2.1 柠檬酸钨配合物的谱学分析 |
| 6.2.2 柠檬酸钨配合物的热分析 |
| 6.2.3 柠檬酸钨配合物的结构分析 |
| 6.2.4 柠檬酸钨配合物的合成讨论 |
| 本章小结 |
| 第七章 结果与讨论 |
| 7.1 红外光谱和核磁共振光谱的研究 |
| 7.1.1 红外光谱(IR) |
| 7.1.2 核磁共振光谱(NMR) |
| 7.2 配合物的键长比较和讨论 |
| 7.3 本文主要研究成果 |
| 附录1 |
| 附录2 |
| 参考文献 |
| 致谢 |
（7）N-杂环螯合高柠檬酸钒（钼）及其同系物研究（论文提纲范文）
| 目录 |
| CONTENT |
| 文中使用的缩写和代码 |
| 摘要 |
| ABSTRACT |
| 第一章 固氮酶研究进展(文献综述) |
| 1.1 生物固氮的研究进展 |
| 1.2 固氮酶的分类、命名和组成 |
| 1.2.1 铁蛋白的结构和功能 |
| 1.2.2 钼铁蛋白的结构和功能 |
| 1.3 铁蛋白-钼铁蛋白复合物 |
| 1.3.1 铁蛋白和钼铁蛋白的构象变化 |
| 1.3.2 铁蛋白与钼铁蛋白的作用 |
| 1.4 固氮酶催化机制 |
| 1.4.1 铁蛋白的氧化-还原循环 |
| 1.4.2 钼铁蛋白的氧化-还原循环 |
| 1.4.3 固氮酶的底物及其催化反应 |
| 1.5 化学模拟生物固氮 |
| 1.5.1 N_2配合物中M-N_2作用的本质 |
| 1.5.2 固氮酶活性中心的结构模型 |
| 1.5.3 铁钼(钒)辅基的生物合成及其化学模拟 |
| 1.6 论文的选题依据和思路 |
| 第二章 实验方法和条件 |
| 2.1 实验方法 |
| 2.2 实验试剂和仪器 |
| 2.3 X-射线单晶结构分析 |
| 2.4 键价计算 |
| 2.5 各种有机配体的结构、性质与用途 |
| 第三章 不对称双核V_2O_2羧酸钒(Ⅴ)配合物的合成、表征和分析 |
| 3.1 柠檬酸氢氧化钒(Ⅴ)配合物的合成、表征及分析 |
| 3.1.1 配合物[Hneo]_4[V_2O_4(R-Hcit)(OH)][V_2O_4(S-Hcit)(OH)]·4H_2O(1)的合成与表征 |
| 3.1.2 柠檬酸氢氧化钒(V)配合物的谱学分析、结构及合成讨论 |
| 3.2 柠檬酸乙氧基钒(Ⅴ)配合物的合成、表征及分析 |
| 3.2.1 配合物[Ni(phen)_3]_2[V_2O_4(R-Hcit)(OC_2H_5)][V_2O_4(S-Hcit)(OC_2H_5)]·4H_2O(2)的合成与表征 |
| 3.2.2 柠檬酸乙氧基钒(Ⅴ)配合物的谱学分析、结构及合成讨论 |
| 3.3 键价分析 |
| 第四章 不对称双核V_2O_3羧酸钒(Ⅳ/Ⅴ)配合物的合成、表征和分析 |
| 4.1 柠檬酸邻菲啰啉钒(Ⅳ/Ⅴ)配合物的合成、表征及分析 |
| 4.1.1 柠檬酸邻菲啰啉钒(Ⅳ/Ⅴ)配合物的合成与表征 |
| 4.1.2 柠檬酸邻菲啰啉钒(Ⅳ/Ⅴ)配合物的谱学分析、结构及合成讨论 |
| 4.2 柠檬酸邻菲啰啉钒(Ⅳ/Ⅴ)配合物间的转化、表征及分析 |
| 4.2.1 柠檬酸邻菲啰啉钒(Ⅳ/Ⅴ)配合物间的转化 |
| 4.2.2 柠檬酸邻菲啰啉钒(Ⅳ/Ⅴ)配合物间的谱学表征以及转化分析 |
| 4.3 高柠檬酸盐及其邻菲啰啉钒(Ⅳ/Ⅴ)配合物的合成、表征及分析 |
| 4.3.1 高柠檬酸盐及其邻菲啰啉钒(Ⅳ/Ⅴ)配合物的合成与表征 |
| 4.3.2 高柠檬酸盐及其邻菲啰啉钒(Ⅳ/Ⅴ)配合物的谱学分析、结构及合成讨论 |
| 4.4 苹果酸邻菲啰啉钒(Ⅳ/Ⅴ)配合物的合成、表征及分析 |
| 4.4.1 苹果酸邻菲啰啉钒(Ⅳ/Ⅴ)配合物的合成与表征 |
| 4.4.2 苹果酸邻菲啰啉钒(Ⅳ/Ⅴ)配合物的谱学分析、结构及合成讨论 |
| 4.5 键价分析 |
| 第五章 单核羧酸钒(Ⅳ)配合物的合成、表征和分析 |
| 5.1 柠檬酸钒(Ⅳ)配合物的合成、表征及分析 |
| 5.1.1 柠檬酸钒(Ⅳ)配合物的合成与表征 |
| 5.1.2 柠檬酸钒(Ⅳ)配合物的谱学分析、结构及合成讨论 |
| 5.2 苹果酸钒(Ⅳ)配合物的合成、表征及分析 |
| 5.2.1 苹果酸钒(Ⅳ)配合物的合成与表征 |
| 5.2.2 苹果酸钒(Ⅳ)配合物的谱学分析、结构及合成讨论 |
| 5.3 柠苹酸钒(Ⅳ)配合物的合成、表征及分析 |
| 5.3.1 柠苹酸钒(Ⅳ)配合物的合成与表征 |
| 5.3.2 柠苹酸钒(Ⅳ)配合物的谱学分析、结构及合成讨论 |
| 5.4 柠檬酸钴(Ⅱ)、镍(Ⅱ)配合物的合成、表征及分析 |
| 5.4.1 柠檬酸钴(Ⅱ)、镍(Ⅱ)配合物的合成与表征 |
| 5.4.2 柠檬酸钴(Ⅱ)、镍(Ⅱ)配合物的谱学分析、结构及合成讨论 |
| 5.5 键价分析 |
| 第六章 柠檬酸钼(Ⅴ/Ⅵ)配合物的合成、表征和分析 |
| 6.1 双核柠檬酸钼(Ⅵ)配合物的合成、表征及分析 |
| 6.1.1 双核柠檬酸钼(Ⅵ)配合物的合成与表征 |
| 6.1.2 双核柠檬酸钼(Ⅵ)配合物的谱学分析、结构及合成讨论 |
| 6.2 双核柠檬酸钼(Ⅴ)配合物的合成、表征及分析 |
| 6.2.1 双核柠檬酸钼(Ⅴ)配合物的合成与表征 |
| 6.2.2 双核柠檬酸钼(Ⅴ)配合物的谱学分析、结构及合成讨论 |
| 6.3 单核柠檬酸钼(Ⅵ)配合物的合成、表征及分析 |
| 6.3.1 单核柠檬酸钼(Ⅵ)配合物的合成与表征 |
| 6.3.2 单核柠檬酸钼(Ⅵ)配合物的谱学分析、结构及合成讨论 |
| 6.4 键价分析 |
| 第七章 结果与讨论 |
| 7.1 红外光谱和核磁共振光谱的研究 |
| 7.1.1 红外光谱(IR) |
| 7.1.2 核磁共振光谱(NMR) |
| 7.2 配合物的反应性研究 |
| 7.2.1不对称α-羟基羧酸钒配合物的反应性研究 |
| 7.2.2 不对称柠檬酸钼配合物的反应性研究 |
| 7.3 配合物的晶体数据的比较和讨论 |
| 7.3.1 不对称α-羟基羧酸钒配合物的键长比较和讨论 |
| 7.3.2 不对称柠檬酸钼配合物的键长比较和讨论 |
| 7.4 本文主要的研究成果 |
| 附录1 |
| 附录2 |
| 参考文献 |
| 致谢 |
（8）氨三乙酸钼和钼碲（钒）杂多酸的研究（论文提纲范文）
| 文中使用的缩写和代码 |
| 摘要 |
| ABSTRACT |
| 第一章 绪论 |
| 引言 |
| 第一节 固氮酶化学模拟研究 |
| 1.1.1 固氮酶的组成 |
| 1.1.2 固氮酶模型的化学模拟 |
| 第二节 碲钼杂多酸前驱体制备用于催化丙烷选择氧化制丙烯醛催化剂的基础研究 |
| 1.2.1 丙烷选择氧化制丙烯醛的研究意义 |
| 1.2.2 丙烷转化为丙烯醛的反应机理及所选用的催化剂 |
| 第三节 课题的研究目的和设计 |
| 1.3.1 氨三乙酸钼研究目的和设计 |
| 1.3.2 碲钼杂多酸盐前驱体制备TeMoO催化剂的研究目的和设计 |
| 第二章 实验方法和条件 |
| 2.1 实验方法 |
| 2.2 实验试剂和仪器 |
| 2.3 X-射线单晶结构分析 |
| 2.4 氨基羧酸、含氮杂环配体和还原剂的结构、性质与用途 |
| 第三章 氨三乙酸钼(Ⅳ/Ⅴ)络合物的合成、光谱和结构表征 |
| 3.1 氨三乙酸钼(Ⅳ/Ⅴ)络合物的合成与表征 |
| 3.2 氨三乙酸钼(Ⅳ/Ⅴ)络合物的谱学分析 |
| 3.3 氨三乙酸钼(Ⅳ/Ⅴ)络合物的结构分析 |
| 3.4 氨三乙酸钼(Ⅳ/Ⅴ)络合物的合成讨论 |
| 第四章 钼碲(钒)杂多酸络合物的合成,光谱和结构表征 |
| 第一节 钼碲杂多酸络合物的合成、光谱和结构表征 |
| 4.1 MoTeO催化剂前驱体的制备 |
| 第二节 钼钒杂多酸盐络合物的合成、光谱和结构表征 |
| 4.2.1 钒钼杂多酸盐(n-C_4H_9NH_3)_2(NH_4)[VMo_(12)O_(40)]·3(n-C_4H_9NH_2)·4H_2O(8)的合成 |
| 4.2.2 钒钼杂多酸盐(n-C_4H_9NH_3)_2(NH_4)[VMo_(12)O_(40)]·3(n-C_4H_9NH_2)·4H_2O(8)的谱学分析 |
| 4.2.3 钒钼杂多酸盐(n-C_4H_9NH3)_2(NH_4)[VMo_(12)O_(40)]·3(n-C_4H_9NH_2)·4H_2O(8)的结构分析 |
| 第五章 结果与讨论 |
| 5.1 红外光谱、核磁共振谱及热分析 |
| 5.2 键长数据比较和讨论 |
| 5.3 本文研究主要成果 |
| 附录 |
| 在学期间发表论文情况 |
| 参考文献 |
| 致谢 |
（9）棕色固氮菌突变株DJ194和UW3中固氮酶蛋白的研究（论文提纲范文）
| 摘要 |
| Abstract |
| 缩略语表 |
| 第一章 前言 |
| 1.1 固氮酶的生物化学 |
| 1.1.1 固氮酶的结构组成 |
| 1.1.1.1 MoFe蛋白 |
| 1.1.1.2 Fe蛋白 |
| 1.1.1.3 固氮酶的多样性 |
| 1.1.2 固氮酶的特性 |
| 1.1.2.1 固氮酶的稳定性与异种两组分的交叉互补性 |
| 1.1.2.2 底物还原特性 |
| 1.1.2.3 固氮酶的活性调节 |
| 1.1.2.4 金属原子簇的波谱学研究 |
| 1.2 固氮酶的分子生物学研究 |
| 1.2.1 固氮基因 |
| 1.2.2 调控基因 |
| 1.2.3 突变株固氮酶蛋白的研究 |
| 1.2.3.1 FeMoco合成或活性受到影响的突变株 |
| 1.2.3.2 P-cluster特性异常的突变株 |
| 1.3 可能存在的新型固氮酶——含Cr的固氮酶 |
| 1.4 选题依据和意义及研究思路 |
| 第二章 材料与方法 |
| 2.1 菌种及培养 |
| 2.1.1 菌种 |
| 2.1.2 培养基配制 |
| 2.1.3 菌体培养 |
| 2.2 厌氧技术 |
| 2.3 固氮酶提取及纯化 |
| 2.3.1 缓冲液的配制 |
| 2.3.2 提取和纯化过程 |
| 2.3.2.1 野生种OP固氮酶MoFe蛋白和Fe蛋白的分离纯化 |
| 2.3.2.2 DJ194固氮酶MoFe蛋白(ΔnifZ Avl)的分离纯化 |
| 2.3.2.3 突变种UW3/Cr固氮酶CrFe蛋白的分离纯化 |
| 2.4 蛋白质浓度测定 |
| 2.5 蛋白质电泳及免疫印迹 |
| 2.5.1 聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE) |
| 2.5.2 厌氧天然PAGE |
| 2.5.3 免疫印迹 |
| 2.6 固氮酶活性测定 |
| 2.6.1 MgATP发生系统的配制 |
| 2.6.2 固氮酶MFe蛋白活性测定 |
| 2.7 蛋白质样品中的金属含量测定 |
| 2.8 波谱分析 |
| 2.8.1 质谱测定 |
| 2.8.2 圆二色谱测定 |
| 2.8.3 电子顺磁共振谱测定 |
| 第三章 结果与讨论 |
| 3.1 高纯度和高活性的⊿nifZ Av2的分离纯化和特性 |
| 3.1.1 层析柱盐洗脱行为和电泳 |
| 3.1.2 亚基组成和金属含量 |
| 3.1.3 底物还原活性 |
| 3.1.4 氧敏感性和冷失活研究 |
| 3.1.5 实验结果与理论计算值的对应 |
| 3.2 棕色固氮菌突变株UW3中CrFe蛋白的分离纯化和特性 |
| 3.2.1 电泳行为 |
| 3.2.2 底物还原活性和金属组成 |
| 3.2.3 圆二色(CD)谱 |
| 3.2.4 EPR特性 |
| 3.2.5 CrFe蛋白中金属原子簇的结构模型 |
| 第四章 小结与展望 |
| 4.1 小结 |
| 4.2 研究展望 |
| 参考文献 |
| 致谢 |
（10）斯氏假单胞菌固氮调节基因nifLA的表达调控机制研究（论文提纲范文）
| 摘要 |
| Abstract |
| 缩略词 |
| 第一章 固氮基因表达调节机理的研究进展 |
| 1 前言 |
| 2 Klebsiella pneumoniae (K.p)固氮调节的分子机制 |
| 2.1 固氮基因簇(nifcluster)的结构与功能 |
| 2.2 固氮酶结构基因(nifHDK)操纵子的表达 |
| 2.3 NifA正调节蛋白与NifL负调节蛋白之间的相互作用 |
| 3 Azotobacter vinelandii (A.v)固氮调节的分子机制 |
| 3.1 固氮基因簇的结构与功能 |
| 3.2 固氮酶结构基因(nifHDK)的表达调节 |
| 3.3 调节基因(nifLA)的表达调节 |
| 3.4 NifA和NifL相互作用 |
| 4 Azospirillum brasilense (A.b)固氮调节的分子机制 |
| 4.1 固氮基因簇的定位、结构与功能 |
| 4.2 固氮酶结构基因(nifHDK)的表达调节 |
| 4.3 正调节基因组成型表达 |
| 4.4 NifA的激活——P_Ⅱ蛋白的作用 |
| 4.5 固氮酶活性的调节—DraT-DraG调节系统 |
| 5 不同种属固氮菌的NifL-NifA固氮调控机理的比较 |
| 5.1 NifL结构域 |
| 5.2 配基结合对NifL-NifA互作的影响 |
| 5.3 固氮酶的表达调控 |
| 5.4 NifL感应氧的调控机制 |
| 5.5 NifL与NifA动态定位 |
| 5.6 NifL抑制固氮酶的机制 |
| 5.7 固氮菌中NifL-NifA复合物调控小结 |
| 6 本论文的立题依据 |
| 第二章 固氮调节基因nifLA的克隆及序列分析 |
| 1 材料 |
| 1.1 菌株和质粒 |
| 1.2 培养基与抗生素 |
| 1.3 酶、试剂及试剂盒 |
| 1.4 β-半乳糖苷酶活性分析试剂 |
| 1.5 克隆nifL及nifA所用的引物 |
| 2 方法 |
| 2.1 A1501菌株基因组DNA的分离 |
| 2.2 A1501基因组DNA的部分酶切 |
| 2.3 质粒载体的制备 |
| 2.4 基因组DNA部分酶切片段与去磷酸化质粒pLA2917的连接 |
| 2.5 噬菌体蛋白包装连接产物 |
| 2.6 包装体转染大肠杆菌 |
| 2.7 PCR (Polymerase Chain Reaction) |
| 2.8 PCR产物的纯化 |
| 2.9 酶切及连接反应(Sambrook et al., 1989) |
| 2.10 琼脂糖凝胶中DNA片段的回收 |
| 2.11 Southern杂交 |
| 2.12 高效率转化感受态细胞的制备、转化 |
| 2.13 菌株固氮活性测定 |
| 2.14 乙烯的标定 |
| 2.15 β-半乳糖苷酶活性分析 |
| 2.16 总蛋白的测定 |
| 3 结果与分析 |
| 3.1 铵和氧对斯氏假单胞菌A1501固氮酶活性的影响 |
| 3.2 铵和氧对固氮结构基因nifH表达的影响 |
| 3.3 斯氏假单胞菌A1501粘粒文库的构建 |
| 3.4 菌落PCR筛选阳性菌株 |
| 3.5 Southern杂交验证阳性菌株 |
| 3.6 nifLA-like的亚克隆 |
| 3.7 固氮菌nifL及nifA的聚类分析 |
| 3.8 固氮调节基因nifLA的序列分析 |
| 3.9 nifL基因拷贝数的鉴定 |
| 4 讨论 |
| 4.1 DNA文库构建 |
| 4.2 基因拷贝数的鉴定 |
| 4.3 斯氏假单胞菌A1501中不存在大质粒 |
| 第三章 固氮调节基因nifL和nifA的功能研究 |
| 1 材料 |
| 1.1 菌株和质粒 |
| 1.2 酶、试剂和试剂盒 |
| 1.3 引物 |
| 2 方法 |
| 2.1 细菌总RNA的提取 |
| 2.2 第一链cDNA的合成 |
| 2.3 其它的实验方法 |
| 3 结果与分析 |
| 3.1 固氮调节基因nifL极性与非极性突变株的构建 |
| 3.2 nifA突变株和nifL突变株的固氮表型 |
| 3.3 RT-PCR验证nifL突变株中NifA的表达 |
| 3.4 nifA组成性表达质粒pVA3的构建 |
| 3.5 重组质粒pVA3对A1501野生型及突变株固氮酶活性的影响 |
| 3.6 nifL组成性表达质粒pVL的构建 |
| 3.7 重组质粒pVL对A1501突变株及野生型固氮酶活性的影响 |
| 3.8 过量表达的NifA及NifL蛋白对固氮酶转录活性的影响 |
| 3.9 不同转录因子对固氮酶表达活性的影响 |
| 4 讨论 |
| 4.1 P. stutzeri A1501中是否存在DraT-DraG调节系统 |
| 4.2 利用RT-PCR鉴定基因的转录 |
| 第四章 利用酵母双杂交系统研究NifA与NifL的互作 |
| 1 材料 |
| 1.1 菌株和质粒 |
| 1.2 酵母培养基 |
| 1.3 酵母转化用溶液及缓冲液 |
| 1.4 其它的实验方法 |
| 1.5 引物 |
| 2 酵母双杂交系统的原理 |
| 3 方法 |
| 3.1 酵母感受态细胞的制备及转化 |
| 3.2 酵母质粒DNA的提取 |
| 3.3 β-半乳糖甘酶活性滤纸分析 |
| 3.4 β-半乳糖苷酶(β-Galactosidase)活性的测定 |
| 4 结果与分析 |
| 4.1 NifA，NifL及其不同结构域重组质粒的构建 |
| 4.2 NifL蛋白与NifA蛋白之间相互作用的研究 |
| 4.3 NifL蛋白与NifA蛋白之间作用区域的定位 |
| 4.4 NifL蛋白与NifA蛋白结构域 |
| 5 讨论 |
| 5.1 酵母双杂交系统已成为研究蛋白互作的重要手段 |
| 5.2 斯氏假单胞菌中存在一个NifL-NifA调控系统 |
| 第五章 NifL与NifA的体外互作 |
| 1 材料 |
| 1.1 菌株和质粒 |
| 1.2 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳溶液及缓冲液 |
| 1.3 酶，试剂及主要仪器 |
| 1.4 蛋白质SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳 |
| 1.5 纯化His-Tag融合蛋白的NTA缓冲液的配制 |
| 1.6 GST重组蛋白质亲和纯化(GSH-Sepharose)缓冲液的配制 |
| 1.7 引物 |
| 2 方法 |
| 2.1 融合蛋白的诱导表达及SDS-PAGE分析 |
| 2.2 可溶性分析 |
| 2.3 发酵时间的优化 |
| 2.4 NifA-His融合蛋白的纯化 |
| 2.5 GST-NifLc融合蛋白的纯化 |
| 2.6 在谷胱甘肽层析柱中的细胞外蛋白结合实验 |
| 2.7 在NTA层析柱中细胞外蛋白结合实验 |
| 2.8 以T7·Tag Antibody AP Conjugate为抗体的蛋白杂交程序 |
| 2.9 以GST·Tag Antibody AP Conjugate为抗体的蛋白杂交程序 |
| 3 结果与分析 |
| 3.1 pET28a-NifA融合表达载体pETA的构建 |
| 3.2 pGEX2T-NifLc融合表达载体pGLc的构建 |
| 3.3 融合蛋白的诱导表达及发酵时间的优化 |
| 3.4 融合蛋白的可溶性分析 |
| 3.5 SDS-PAGE确定目标蛋白在洗脱液中的分布情况及大量纯化 |
| 3.6 分别以T7·Tag抗体和GST·Tag抗体检测NifL与NifA在细胞外的结合 |
| 4 讨论 |
| 第六章 固氮斯氏假单胞菌nifLA基因表达的调控机制研究 |
| 1 材料 |
| 1.1 菌株和质粒 |
| 1.2 酶、试剂和试剂盒 |
| 1.3 引物 |
| 2 方法 |
| 3 结果与分析 |
| 3.1 nifLAp-lacZ融合表达载体的构建过程 |
| 3.2 固氮斯氏假单胞菌nifLA基因启动区的克隆 |
| 3.3 nifLA基因启动子片段克隆到pLA2917载体上 |
| 3.4 lacZ-Km盒克隆到nifLA启动子后的编码区 |
| 3.5 nifLAp-lacZ融合基因在野生型菌株及突变菌株中的表达 |
| 3.6 ONPG法定量测定结合子的β-半乳糖苷酶活性 |
| 4 讨论 |
| 4.1 NifA是固氮菌的转录激活蛋白 |
| 4.2 nifLA调控不同固氮菌的异同 |
| 4.3 斯氏假单胞菌固氮基因的转录调控模式 |
| 第七章 结论 |
| 1 本论文的工作中得到的确定结果 |
| 2 本项研究的创新点 |
| 参考文献 |
| 致谢 |
| 附录1.A1501固氮调节基因nifLA的核苷酸序列及推断的开放读码框 |
| 附录2.斯氏假单胞菌nifLA基因启动子区 |
| 附录3.重组质粒pET28a-nifL的构建流程 |
| 附录4.pGAD-nifA，pGAD-nifL，pGAD-nifAm质粒构建图 |
| 附录5.重组质粒pGBD-nifA，pGBD-nifL和pGBD-nifLc的构建 |
| 个人简介 |
四、固氮酶铁蛋白(AVⅡ)Fe-S原子簇的共振喇曼光谱研究（论文参考文献）
- [1]基于过渡金属催化剂高效电催化氮还原合成氨[D]. 刘永勤. 吉林大学, 2021(01)
- [2]咪唑羧酸钒配合物的合成、光谱、结构及其在化学模拟铁钒辅基钒微环境的应用[D]. 祝霜霜. 厦门大学, 2019(07)
- [3]咪唑、N-杂环α-羟基羧酸钼（Ⅵ/Ⅴ/Ⅳ）配合物化学模拟铁钼辅基钼配位环境[D]. 王思远. 厦门大学, 2019(08)
- [4]铁配合物的电子结构、反应机理及络合氮气的理论研究[D]. 陈思. 大连理工大学, 2016(01)
- [5]固氮酶催化活性中心及其化学模拟[J]. 陈全亮,陈洪斌,曹泽星,周朝晖,万惠霖,李颖,李季伦. 中国科学:化学, 2014(12)
- [6]柠檬酸、苹果酸和柠苹酸钼（钨）配合物研究[D]. 张荣华. 厦门大学, 2009(11)
- [7]N-杂环螯合高柠檬酸钒（钼）及其同系物研究[D]. 陈灿玉. 厦门大学, 2008(08)
- [8]氨三乙酸钼和钼碲（钒）杂多酸的研究[D]. 许琴. 厦门大学, 2008(08)
- [9]棕色固氮菌突变株DJ194和UW3中固氮酶蛋白的研究[D]. 张志刚. 西北大学, 2007(05)
- [10]斯氏假单胞菌固氮调节基因nifLA的表达调控机制研究[D]. 解志红. 中国农业大学, 2005(05)